Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Nature of lectin carbohydrate interactions and how to treat them by computational chemistry tools

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F09%3A00038060" target="_blank" >RIV/00216224:14310/09:00038060 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Nature of lectin carbohydrate interactions and how to treat them by computational chemistry tools

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Recognition in biological systems is often mediated through protein/carbohydrate interactions. Proteins that bind carbohydrates are called lectins. As the number of combinations that may create the saccharide code is extremely large, lectins must be verycarefully designed by Nature to read and decipher such a complicated alphabet. The key role during the process of such deciphering is played by protein/carbohydrate interaction energy. The forces that keep lectin/carbohydrate complexes together are based either on polar interactions between the polar carbohydrate groups, represented especially by oxygen atoms, and polar protein functional groups. This kind of interactions may often be mediated or enlarged by bridging water molecules, or by ions. The last option usually generates strong interactions leading to stable lectin/carbohydrate complexes.

  • Název v anglickém jazyce

    Nature of lectin carbohydrate interactions and how to treat them by computational chemistry tools

  • Popis výsledku anglicky

    Recognition in biological systems is often mediated through protein/carbohydrate interactions. Proteins that bind carbohydrates are called lectins. As the number of combinations that may create the saccharide code is extremely large, lectins must be verycarefully designed by Nature to read and decipher such a complicated alphabet. The key role during the process of such deciphering is played by protein/carbohydrate interaction energy. The forces that keep lectin/carbohydrate complexes together are based either on polar interactions between the polar carbohydrate groups, represented especially by oxygen atoms, and polar protein functional groups. This kind of interactions may often be mediated or enlarged by bridging water molecules, or by ions. The last option usually generates strong interactions leading to stable lectin/carbohydrate complexes.

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LC06030" target="_blank" >LC06030: Biomolekulární centrum</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    Glycoconjugate Journal, "20th International Symposium on Glycoconjugates Glycans: From Molecules to Structures to Therapeutics, San Juan, Puerto Rico.

  • ISBN

  • ISSN

    0282-0080

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

  • Název nakladatele

    Springer

  • Místo vydání

    Netherlands

  • Místo konání akce

    San Juan, Puerto Rico

  • Datum konání akce

    1. 1. 2009

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku