Cloning and expression of endolysin and its SH3 domain from polyvalent staphylococcal bacteriophage

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F10%3A00044000" target="_blank" >RIV/00216224:14310/10:00044000 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Cloning and expression of endolysin and its SH3 domain from polyvalent staphylococcal bacteriophage

Popis výsledku v původním jazyce

Endolysins are phage lytic proteins which digest the cell wall of bacteria. Here we report expression of the genes encoding lytic proteins from bacteriophage 812. This enzymes lyses cells of Staphylococcus aureus and could have practical use in phage therapy. Activity of lytic enzymes was tested on different S. aureus strains that are insensitive to wild-type phage 812 and are resistant to antibiotics. The enzymes were active against a broader range of bacterial strains than the phage itself. Lytic protein of phage 812 includes three domains. SH3-domain is probably cell wall targeting domain, which could be responsible for binding of endolysin to peptidoglycan. SH3b-domain of phage 812 has been cloned and expressed as a soluble protein in E. coli. Protein was purified to homogeneity using ammonium sulphate precipitation, anion exchange chromatography, cation exchange chromatography, and gel filtration.

Název v anglickém jazyce

Cloning and expression of endolysin and its SH3 domain from polyvalent staphylococcal bacteriophage

Popis výsledku anglicky

Endolysins are phage lytic proteins which digest the cell wall of bacteria. Here we report expression of the genes encoding lytic proteins from bacteriophage 812. This enzymes lyses cells of Staphylococcus aureus and could have practical use in phage therapy. Activity of lytic enzymes was tested on different S. aureus strains that are insensitive to wild-type phage 812 and are resistant to antibiotics. The enzymes were active against a broader range of bacterial strains than the phage itself. Lytic protein of phage 812 includes three domains. SH3-domain is probably cell wall targeting domain, which could be responsible for binding of endolysin to peptidoglycan. SH3b-domain of phage 812 has been cloned and expressed as a soluble protein in E. coli. Protein was purified to homogeneity using ammonium sulphate precipitation, anion exchange chromatography, cation exchange chromatography, and gel filtration.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>O - Projekt operacniho programu<br>R - Projekt Ramcoveho programu EK<br>V - Vyzkumna aktivita podporovana z jinych verejnych zdroju

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

XIV. Setkání biochemiků a molekulárních biologů. Sborník příspěvků

ISBN

978-80-210-5164-5

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

—

Název nakladatele

Masarykova univerzita

Místo vydání

Brno

Místo konání akce

Konfernční centrum hotelu Continental v Brně

Datum konání akce

20. 4. 2010

Typ akce podle státní příslušnosti

CST - Celostátní akce

Kód UT WoS článku

—