Cooperativity between subunits is essential for high affinity binding of N-acetylhexosamines to dimeric soluble and dimeric cellular forms of human CD69

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F10%3A00044022" target="_blank" >RIV/00216224:14310/10:00044022 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Cooperativity between subunits is essential for high affinity binding of N-acetylhexosamines to dimeric soluble and dimeric cellular forms of human CD69

Popis výsledku v původním jazyce

Binding of GlcNAc to dimeric human CD69 was followed by equilibrium dialysis, fluorescence titration, and NMR. Clear cooperativity in high affinity binding to two subunits was observed (Hill coefficient 1.94), and binding of the ligand was connected withopening of dimer structure. However, monomeric CD69 obtained by mutating Q93 and R134 at dimer interface showed much lower affinity and no cooperativity (Hill coefficient 1.07). Perturbation of dimer interface resulted in severe impairment of the signaling ability of cellular CD69 cross-linked with antibodies or a bivalent high affinity N-acetylhexosamine-based ligand.

Název v anglickém jazyce

Cooperativity between subunits is essential for high affinity binding of N-acetylhexosamines to dimeric soluble and dimeric cellular forms of human CD69

Popis výsledku anglicky

Binding of GlcNAc to dimeric human CD69 was followed by equilibrium dialysis, fluorescence titration, and NMR. Clear cooperativity in high affinity binding to two subunits was observed (Hill coefficient 1.94), and binding of the ligand was connected withopening of dimer structure. However, monomeric CD69 obtained by mutating Q93 and R134 at dimer interface showed much lower affinity and no cooperativity (Hill coefficient 1.07). Perturbation of dimer interface resulted in severe impairment of the signaling ability of cellular CD69 cross-linked with antibodies or a bivalent high affinity N-acetylhexosamine-based ligand.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LC06030" target="_blank" >LC06030: Biomolekulární centrum</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochemistry

ISSN

0006-2960

e-ISSN

—

Svazek periodika

49

Číslo periodika v rámci svazku

19

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—