Vše
Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Structural Dynamics of the Box C/D RNA Kink-Turn and Its Complex with Proteins: The Role of the A-Minor 0 Interaction, Long-Residency Water Bridges, and Structural Ion-Binding Sites Revealed by Molecular Simulations

Identifikátory výsledku

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Structural Dynamics of the Box C/D RNA Kink-Turn and Its Complex with Proteins: The Role of the A-Minor 0 Interaction, Long-Residency Water Bridges, and Structural Ion-Binding Sites Revealed by Molecular Simulations

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The study is focused on investigation of Box C/D RNA Kink-Turn with two proteins: native archaeal L7ae protein and human 15.5 kDa protein. The simulations reveal structural details of the studied molecules on nanosecond time scale, i.e. structural dynamics of essential tertiary interaction within kink-turn, reduced kink-turn flexibility upon protein binding, structurally important water molecules and ion binding sites.

  • Název v anglickém jazyce

    Structural Dynamics of the Box C/D RNA Kink-Turn and Its Complex with Proteins: The Role of the A-Minor 0 Interaction, Long-Residency Water Bridges, and Structural Ion-Binding Sites Revealed by Molecular Simulations

  • Popis výsledku anglicky

    The study is focused on investigation of Box C/D RNA Kink-Turn with two proteins: native archaeal L7ae protein and human 15.5 kDa protein. The simulations reveal structural details of the studied molecules on nanosecond time scale, i.e. structural dynamics of essential tertiary interaction within kink-turn, reduced kink-turn flexibility upon protein binding, structurally important water molecules and ion binding sites.

Klasifikace

  • Druh

    Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    BO - Biofyzika

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2010

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Jouranl of Physical Chemistry B

  • ISSN

    1520-6106

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    114

  • Číslo periodika v rámci svazku

    32

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    00028072770004

  • EID výsledku v databázi Scopus

Základní informace

Druh výsledku

Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

Jx

CEP

BO - Biofyzika

Rok uplatnění

2010