Sequential activation and inactivation of dishevelled in the Wnt/{beta}-catenin pathway by casein kinases.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F11%3A00049416" target="_blank" >RIV/00216224:14310/11:00049416 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60076658:12310/11:43883032
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.169870" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.169870</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.169870" target="_blank" >10.1074/jbc.M110.169870</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Sequential activation and inactivation of dishevelled in the Wnt/{beta}-catenin pathway by casein kinases.
Popis výsledku v původním jazyce
Dishevelled (Dvl) is a key component in the Wnt/beta-catenin signaling pathway. Dvl can multimerize to form dynamic protein aggregates, which are required for the activation of downstream signaling. Upon pathway activation by Wnts, Dvl becomes phosphorylated to yield phosphorylated and shifted-(PS) Dvl. Both activation of Dvl in Wnt/beta-catenin signaling and Wnt-induced PS-Dvl formation are dependent on casein kinase 1 (CK1)delta/epsilon activity. However, the overexpression of CK1 was shown to dissolve Dvl aggregates and endogenous PS-Dvl forms irrespective of whether or not the activating Wnt triggers the Wnt/beta-catenin pathway. Using a combination of gain-of-function, loss-of-function and domain mapping approaches, we attempted to solve this discrepancy regarding the role of CK1epsilon in Dvl biology. We analyzed mutual interaction of CK1delta/epsilon and two other Dvl kinases, CK2 and PAR1, in Wnt/beta-catenin pathway.
Název v anglickém jazyce
Sequential activation and inactivation of dishevelled in the Wnt/{beta}-catenin pathway by casein kinases.
Popis výsledku anglicky
Dishevelled (Dvl) is a key component in the Wnt/beta-catenin signaling pathway. Dvl can multimerize to form dynamic protein aggregates, which are required for the activation of downstream signaling. Upon pathway activation by Wnts, Dvl becomes phosphorylated to yield phosphorylated and shifted-(PS) Dvl. Both activation of Dvl in Wnt/beta-catenin signaling and Wnt-induced PS-Dvl formation are dependent on casein kinase 1 (CK1)delta/epsilon activity. However, the overexpression of CK1 was shown to dissolve Dvl aggregates and endogenous PS-Dvl forms irrespective of whether or not the activating Wnt triggers the Wnt/beta-catenin pathway. Using a combination of gain-of-function, loss-of-function and domain mapping approaches, we attempted to solve this discrepancy regarding the role of CK1epsilon in Dvl biology. We analyzed mutual interaction of CK1delta/epsilon and two other Dvl kinases, CK2 and PAR1, in Wnt/beta-catenin pathway.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
ED - Fyziologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Biological Chemistry
ISSN
0021-9258
e-ISSN
—
Svazek periodika
286
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
15
Strana od-do
10396-10410
Kód UT WoS článku
000288547000056
EID výsledku v databázi Scopus
—