Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F11%3A00049446" target="_blank" >RIV/00216224:14310/11:00049446 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00159816:_____/11:#0000811
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08203.x" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08203.x</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08203.x" target="_blank" >10.1111/j.1742-4658.2011.08203.x</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature.
Popis výsledku v původním jazyce
The effect of pH and temperature on structure, stability, activity and enantioselectivity of haloalkane dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110 was investigated in this study. Conformational changes have been assessed by circular dichroism spectroscopy, functional changes by kinetic analysis, while quaternary structure was studied by gel filtration chromatography. Our study shows that the DbjA enzyme is highly tolerant to pH changes. Its secondary and tertiary structure was not affectedby pH in the range of 5.3-10.3 and 6.2-10.1, respectively. Oligomerization of DbjA was strongly pH-dependent: monomer, dimer, tetramer and a high molecular weight cluster of the enzyme was distinguished in solution at different pH conditions. Moreover, different oligomeric states of DbjA possessed different thermal stability.
Název v anglickém jazyce
Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature.
Popis výsledku anglicky
The effect of pH and temperature on structure, stability, activity and enantioselectivity of haloalkane dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110 was investigated in this study. Conformational changes have been assessed by circular dichroism spectroscopy, functional changes by kinetic analysis, while quaternary structure was studied by gel filtration chromatography. Our study shows that the DbjA enzyme is highly tolerant to pH changes. Its secondary and tertiary structure was not affectedby pH in the range of 5.3-10.3 and 6.2-10.1, respectively. Oligomerization of DbjA was strongly pH-dependent: monomer, dimer, tetramer and a high molecular weight cluster of the enzyme was distinguished in solution at different pH conditions. Moreover, different oligomeric states of DbjA possessed different thermal stability.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FEBS Journal
ISSN
1742-464X
e-ISSN
—
Svazek periodika
278
Číslo periodika v rámci svazku
15
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
2728-2738
Kód UT WoS článku
000292933300011
EID výsledku v databázi Scopus
—