Post-translational modifications regulate signalling by Ror1
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F11%3A00050218" target="_blank" >RIV/00216224:14310/11:00050218 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68081707:_____/11:00440915
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/j.1748-1716.2011.02306.x" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1111/j.1748-1716.2011.02306.x</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/j.1748-1716.2011.02306.x" target="_blank" >10.1111/j.1748-1716.2011.02306.x</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Post-translational modifications regulate signalling by Ror1
Popis výsledku v původním jazyce
Ror1 (receptor tyrosine kinase-like orphan receptor)is highly upregulated in B cells of patients with chronic lymphocytic leukaemia (CLL). Ror1 acts as the Wnt receptor in the non-canonical Wnt pathway. We demonstrate that Ror1 is extensively modified byN-linked glycosylation. Glycosylation produces several variants of Ror1 with electrophoretic migration of approx. 100, 115 and 130 kDa. Inhibition of glycosylation interferes with cell surface localization of the 130-kDa variant of Ror1 and prevents Ror1-induced formation of filopodia. Moreover, we show that 130-kDa Ror1 is mono-ubiquitinated. Furthermore, individual CLL patients show striking differences in the electrophoretic migration of Ror1, which correspond to the level of glycosylation. Our datashow that Ror1 undergoes complex post-translational modifications by glycosylation and mono-ubiquitination. These modifications regulate Ror1 localization and signalling, and are highly variable among individual CLL patients.
Název v anglickém jazyce
Post-translational modifications regulate signalling by Ror1
Popis výsledku anglicky
Ror1 (receptor tyrosine kinase-like orphan receptor)is highly upregulated in B cells of patients with chronic lymphocytic leukaemia (CLL). Ror1 acts as the Wnt receptor in the non-canonical Wnt pathway. We demonstrate that Ror1 is extensively modified byN-linked glycosylation. Glycosylation produces several variants of Ror1 with electrophoretic migration of approx. 100, 115 and 130 kDa. Inhibition of glycosylation interferes with cell surface localization of the 130-kDa variant of Ror1 and prevents Ror1-induced formation of filopodia. Moreover, we show that 130-kDa Ror1 is mono-ubiquitinated. Furthermore, individual CLL patients show striking differences in the electrophoretic migration of Ror1, which correspond to the level of glycosylation. Our datashow that Ror1 undergoes complex post-translational modifications by glycosylation and mono-ubiquitination. These modifications regulate Ror1 localization and signalling, and are highly variable among individual CLL patients.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Physiologica
ISSN
1748-1708
e-ISSN
—
Svazek periodika
203
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
351-362
Kód UT WoS článku
000296061800002
EID výsledku v databázi Scopus
—