Structural and Functional Characterization of the Wnt Inhibitor APC Membrane Recruitment 1 (Amer1)
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F11%3A00054246" target="_blank" >RIV/00216224:14310/11:00054246 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.224881" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.224881</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.224881" target="_blank" >10.1074/jbc.M111.224881</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural and Functional Characterization of the Wnt Inhibitor APC Membrane Recruitment 1 (Amer1)
Popis výsledku v původním jazyce
Amer1/WTX binds to the tumor suppressor adenomatous polyposis coli and acts as an inhibitor of Wnt signaling by inducing beta catenin degradation. We show here that Amer1 directly interacts with the armadillo repeats of beta catenin via a domain consisting of repeated arginine-glutamic acid-alanine (REA) motifs, and that Amer1 assembles the beta catenin destruction complex at the plasma membrane by recruiting beta catenin, adenomatous polyposis coli, and Axin/Conductin. Deletion or specific mutations ofthe membrane binding domain of Amer1 abolish its membrane localization and abrogate negative control of Wnt signaling, which can be restored by artificial targeting of Amer1 to the plasma membrane. In line, a natural splice variant of Amer1 lacking theplasma membrane localization domain is deficient for Wnt inhibition. Knockdown of Amer1 leads to the activation of Wnt target genes, preferentially in dense compared with sparse cell cultures, suggesting that Amer1 function is regulated b
Název v anglickém jazyce
Structural and Functional Characterization of the Wnt Inhibitor APC Membrane Recruitment 1 (Amer1)
Popis výsledku anglicky
Amer1/WTX binds to the tumor suppressor adenomatous polyposis coli and acts as an inhibitor of Wnt signaling by inducing beta catenin degradation. We show here that Amer1 directly interacts with the armadillo repeats of beta catenin via a domain consisting of repeated arginine-glutamic acid-alanine (REA) motifs, and that Amer1 assembles the beta catenin destruction complex at the plasma membrane by recruiting beta catenin, adenomatous polyposis coli, and Axin/Conductin. Deletion or specific mutations ofthe membrane binding domain of Amer1 abolish its membrane localization and abrogate negative control of Wnt signaling, which can be restored by artificial targeting of Amer1 to the plasma membrane. In line, a natural splice variant of Amer1 lacking theplasma membrane localization domain is deficient for Wnt inhibition. Knockdown of Amer1 leads to the activation of Wnt target genes, preferentially in dense compared with sparse cell cultures, suggesting that Amer1 function is regulated b
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
ISSN
0021-9258
e-ISSN
—
Svazek periodika
286
Číslo periodika v rámci svazku
22
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
19204-19214
Kód UT WoS článku
000291027700003
EID výsledku v databázi Scopus
—