Mitogen-Activated Protein Kinases Promote WNT/beta-Catenin Signaling via Phosphorylation of LRP6
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F11%3A00058652" target="_blank" >RIV/00216224:14310/11:00058652 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1128/MCB.00550-10" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1128/MCB.00550-10</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1128/MCB.00550-10" target="_blank" >10.1128/MCB.00550-10</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Mitogen-Activated Protein Kinases Promote WNT/beta-Catenin Signaling via Phosphorylation of LRP6
Popis výsledku v původním jazyce
LDL-related protein 6 (LRP6) is a coreceptor of WNTs and a key regulator of the WNT/beta-catenin pathway. Upon activation, LRP6 is phosphorylated within its intracellular PPPS/TP motifs. These phosphorylated motifs are required to recruit axin and to inhibit glycogen synthase kinase 3 (GSK3), two basic components of the beta-catenin destruction complex. On the basis of a kinome-wide small interfering RNA (siRNA) screen and confirmative biochemical analysis, we show that several proline-directed mitogen-activated protein kinases (MAPKs), such as p38, ERK1/2, and JNK1 are sufficient and required for the phosphorylation of PPPS/TP motifs of LRP6. External stimuli, which control the activity of MAPKs, such as phorbol esters and fibroblast growth factor 2 (FGF2) control the choice of the LRP6-PPPS/TP kinase and regulate the amplitude of LRP6 phosphorylation and WNT/beta-catenin-dependent transcription.
Název v anglickém jazyce
Mitogen-Activated Protein Kinases Promote WNT/beta-Catenin Signaling via Phosphorylation of LRP6
Popis výsledku anglicky
LDL-related protein 6 (LRP6) is a coreceptor of WNTs and a key regulator of the WNT/beta-catenin pathway. Upon activation, LRP6 is phosphorylated within its intracellular PPPS/TP motifs. These phosphorylated motifs are required to recruit axin and to inhibit glycogen synthase kinase 3 (GSK3), two basic components of the beta-catenin destruction complex. On the basis of a kinome-wide small interfering RNA (siRNA) screen and confirmative biochemical analysis, we show that several proline-directed mitogen-activated protein kinases (MAPKs), such as p38, ERK1/2, and JNK1 are sufficient and required for the phosphorylation of PPPS/TP motifs of LRP6. External stimuli, which control the activity of MAPKs, such as phorbol esters and fibroblast growth factor 2 (FGF2) control the choice of the LRP6-PPPS/TP kinase and regulate the amplitude of LRP6 phosphorylation and WNT/beta-catenin-dependent transcription.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
ED - Fyziologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Molecular and cellular biology
ISSN
0270-7306
e-ISSN
—
Svazek periodika
31
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
179-189
Kód UT WoS článku
000285093600014
EID výsledku v databázi Scopus
—