The Effect of a Unique Halide-Stabilising Residue on the Catalytic Properties of Haloalkane Dehalogenase DatA from Agrobacterium tumefaciens C58
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F13%3A00065822" target="_blank" >RIV/00216224:14310/13:00065822 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/febs.12238" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1111/febs.12238</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/febs.12238" target="_blank" >10.1111/febs.12238</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The Effect of a Unique Halide-Stabilising Residue on the Catalytic Properties of Haloalkane Dehalogenase DatA from Agrobacterium tumefaciens C58
Popis výsledku v původním jazyce
Haloalkane dehalogenases catalyse the hydrolysis of carbon-halogen bonds in various chlorinated, brominated and iodinated compounds. These enzymes have a conserved pair of halide-stabilising residues that are important in substrate binding and stabilisation of the transition state and the halide ion product via hydrogen bonding. In all previously known haloalkane dehalogenase, these residues are either a pair of tryptophans or a tryptophan-asparagine pair. The newly isolated haloalkane dehalogenase DatAfrom Agrobacterium tumefaciens C58 possesses a unique halide-stabilising tyrosine residue, Y109, in place of the conventional tryptophan. A variant of DatA with the Y109W mutation was created and the effects of this mutation on the enzyme?s structure and catalytic properties were studied using spectroscopy and pre-steady-state kinetic experiments.
Název v anglickém jazyce
The Effect of a Unique Halide-Stabilising Residue on the Catalytic Properties of Haloalkane Dehalogenase DatA from Agrobacterium tumefaciens C58
Popis výsledku anglicky
Haloalkane dehalogenases catalyse the hydrolysis of carbon-halogen bonds in various chlorinated, brominated and iodinated compounds. These enzymes have a conserved pair of halide-stabilising residues that are important in substrate binding and stabilisation of the transition state and the halide ion product via hydrogen bonding. In all previously known haloalkane dehalogenase, these residues are either a pair of tryptophans or a tryptophan-asparagine pair. The newly isolated haloalkane dehalogenase DatAfrom Agrobacterium tumefaciens C58 possesses a unique halide-stabilising tyrosine residue, Y109, in place of the conventional tryptophan. A variant of DatA with the Y109W mutation was created and the effects of this mutation on the enzyme?s structure and catalytic properties were studied using spectroscopy and pre-steady-state kinetic experiments.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FEBS Journal
ISSN
1742-464X
e-ISSN
—
Svazek periodika
280
Číslo periodika v rámci svazku
13
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
3149-3159
Kód UT WoS článku
000320557100016
EID výsledku v databázi Scopus
—