Disheveled regulates precoupling of heterotrimeric G proteins to Frizzled 6
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F14%3A00073587" target="_blank" >RIV/00216224:14310/14:00073587 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68081707:_____/14:00428653
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1096/fj.13-246363" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1096/fj.13-246363</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1096/fj.13-246363" target="_blank" >10.1096/fj.13-246363</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Disheveled regulates precoupling of heterotrimeric G proteins to Frizzled 6
Popis výsledku v původním jazyce
Frizzleds (FZDs) are classified as G-protein-coupling receptors, but how signals are initiated and specified through heterotrimeric G proteins is unknown. FZD6 regulates convergent extension movements, and its C-terminal Arg511Cys mutation causes nail dysplasia in humans. We investigated the functional relationship between FZD6, Disheveled (DVL), and heterotrimeric G proteins. Live cell imaging combined with fluorescence recovery after photobleaching (FRAP) revealed that inactive human FZD6 precouples to GALPHAi1 and GALPHAq but not to GALPHAoA,GALPHAs, and GALPHA12 proteins. G-protein coupling is measured as a 10-20% reduction in the mobile fraction of fluorescently tagged G proteins on chemical receptor surface cross-linking. The FZD6 Arg511Cys mutation is incapable of G-protein precoupling, even though it still binds DVL. Using both FRAP and Förster resonance energy transfer (FRET) technology, we showed that the FZD6-GALPHAi1 and FZD-GALPHAq complexes dissociate on WNT-5A stimulatio
Název v anglickém jazyce
Disheveled regulates precoupling of heterotrimeric G proteins to Frizzled 6
Popis výsledku anglicky
Frizzleds (FZDs) are classified as G-protein-coupling receptors, but how signals are initiated and specified through heterotrimeric G proteins is unknown. FZD6 regulates convergent extension movements, and its C-terminal Arg511Cys mutation causes nail dysplasia in humans. We investigated the functional relationship between FZD6, Disheveled (DVL), and heterotrimeric G proteins. Live cell imaging combined with fluorescence recovery after photobleaching (FRAP) revealed that inactive human FZD6 precouples to GALPHAi1 and GALPHAq but not to GALPHAoA,GALPHAs, and GALPHA12 proteins. G-protein coupling is measured as a 10-20% reduction in the mobile fraction of fluorescently tagged G proteins on chemical receptor surface cross-linking. The FZD6 Arg511Cys mutation is incapable of G-protein precoupling, even though it still binds DVL. Using both FRAP and Förster resonance energy transfer (FRET) technology, we showed that the FZD6-GALPHAi1 and FZD-GALPHAq complexes dissociate on WNT-5A stimulatio
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FASEB JOURNAL
ISSN
0892-6638
e-ISSN
—
Svazek periodika
28
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
13
Strana od-do
2293-2305
Kód UT WoS článku
000335336000031
EID výsledku v databázi Scopus
—