Maximizing the Efficiency of Multi-enzyme Process by Stoichiometry Optimization.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F14%3A00074203" target="_blank" >RIV/00216224:14310/14:00074203 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00159816:_____/14:00061171 RIV/00216305:26230/14:PU122819
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201402265" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201402265</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201402265" target="_blank" >10.1002/cbic.201402265</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Maximizing the Efficiency of Multi-enzyme Process by Stoichiometry Optimization.
Popis výsledku v původním jazyce
Multi-enzyme processes represent an important area of biocatalysis. Their efficiency can be enhanced by optimization of biocatalysts? stoichiometry. Here we present a workflow for maximizing the efficiency of a three-enzyme system catalysing a five-stepchemical conversion. Kinetic models of pathways featuring either wild-type or engineered enzymes were built and the enzyme stoichiometry of each pathway was optimized. Mathematical modelling and one-pot multi-enzyme laboratory experiments provided detailed insights into pathway dynamics, enabled the selection of suitable engineered enzyme and afforded high efficiency while minimizing biocatalyst loadings. The optimizing of stoichiometry in a pathway with engineered enzyme reduced the total biocatalyst load by an impressive 56 %. Our new workflow represents a broadly applicable strategy for optimizing multi-enzyme processes.
Název v anglickém jazyce
Maximizing the Efficiency of Multi-enzyme Process by Stoichiometry Optimization.
Popis výsledku anglicky
Multi-enzyme processes represent an important area of biocatalysis. Their efficiency can be enhanced by optimization of biocatalysts? stoichiometry. Here we present a workflow for maximizing the efficiency of a three-enzyme system catalysing a five-stepchemical conversion. Kinetic models of pathways featuring either wild-type or engineered enzymes were built and the enzyme stoichiometry of each pathway was optimized. Mathematical modelling and one-pot multi-enzyme laboratory experiments provided detailed insights into pathway dynamics, enabled the selection of suitable engineered enzyme and afforded high efficiency while minimizing biocatalyst loadings. The optimizing of stoichiometry in a pathway with engineered enzyme reduced the total biocatalyst load by an impressive 56 %. Our new workflow represents a broadly applicable strategy for optimizing multi-enzyme processes.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
ChemBioChem
ISSN
1439-4227
e-ISSN
—
Svazek periodika
15
Číslo periodika v rámci svazku
13
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
1891-1895
Kód UT WoS článku
000341586100007
EID výsledku v databázi Scopus
—