Systematic mapping of WNT-Frizzled interactions reveals functional selectivity by distinct WNT-Frizzled pairs
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F15%3A00082545" target="_blank" >RIV/00216224:14310/15:00082545 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.612648" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.612648</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.612648" target="_blank" >10.1074/jbc.M114.612648</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Systematic mapping of WNT-Frizzled interactions reveals functional selectivity by distinct WNT-Frizzled pairs
Popis výsledku v původním jazyce
The seven transmembrane spanning receptors of the Class Frizzled (FZD1-10) are bound and activated by the WNT family of lipoglycoproteins, thereby inducing a complex network of signaling pathways. Yet the specificity of interaction between mammalian WNTand FZD proteins and the subsequent signaling cascade downstream of the different WNT FZD pairs has not been systematically addressed to date. In this report, we determine the binding affinities of various WNT proteins to different members of the FZD family by using biolayer interferometry and characterize their functional selectivity in a cellular system. Using purified WNT proteins, we show that different FZD cysteine rich domains (CRD) prefer to bind to distinct WNTs with fast onrates and slow off-rates.
Název v anglickém jazyce
Systematic mapping of WNT-Frizzled interactions reveals functional selectivity by distinct WNT-Frizzled pairs
Popis výsledku anglicky
The seven transmembrane spanning receptors of the Class Frizzled (FZD1-10) are bound and activated by the WNT family of lipoglycoproteins, thereby inducing a complex network of signaling pathways. Yet the specificity of interaction between mammalian WNTand FZD proteins and the subsequent signaling cascade downstream of the different WNT FZD pairs has not been systematically addressed to date. In this report, we determine the binding affinities of various WNT proteins to different members of the FZD family by using biolayer interferometry and characterize their functional selectivity in a cellular system. Using purified WNT proteins, we show that different FZD cysteine rich domains (CRD) prefer to bind to distinct WNTs with fast onrates and slow off-rates.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
ED - Fyziologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
The Journal of Biological Chemistry
ISSN
0021-9258
e-ISSN
—
Svazek periodika
290
Číslo periodika v rámci svazku
11
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
6789-6798
Kód UT WoS článku
000350991500015
EID výsledku v databázi Scopus
—