Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Suppression of protein inactivation during freezing by minimizing pH changes using ionic cryoprotectants

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F16%3A00088279" target="_blank" >RIV/00216224:14310/16:00088279 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpharm.2016.05.031" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpharm.2016.05.031</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpharm.2016.05.031" target="_blank" >10.1016/j.ijpharm.2016.05.031</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Suppression of protein inactivation during freezing by minimizing pH changes using ionic cryoprotectants

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Freezing and lyophilization are often used for stabilization of biomolecules; however, this sometimes results in partial degradation and loss of biological function in these molecules. In this study we examined the effect of freezing-induced acidity changes on denaturation of the model enzyme haloalkane dehalogenase under various experimental conditions. The effective local pH of frozen solutions is shown to be the key causal factor in protein stability. To preserve the activity of frozenthawed enzymes, acidity changes were prevented by the addition of an ionic cryoprotectant, a compound which counteracts pH changes during freezing due to selective incorporation of its ions into the ice. This approach resulted in complete recovery of enzyme activity after multiple freeze-thaw cycles. We propose the utilization of ionic cryoprotectants as a new and effective cryopreservation method in research laboratories as well as in industrial processes.

  • Název v anglickém jazyce

    Suppression of protein inactivation during freezing by minimizing pH changes using ionic cryoprotectants

  • Popis výsledku anglicky

    Freezing and lyophilization are often used for stabilization of biomolecules; however, this sometimes results in partial degradation and loss of biological function in these molecules. In this study we examined the effect of freezing-induced acidity changes on denaturation of the model enzyme haloalkane dehalogenase under various experimental conditions. The effective local pH of frozen solutions is shown to be the key causal factor in protein stability. To preserve the activity of frozenthawed enzymes, acidity changes were prevented by the addition of an ionic cryoprotectant, a compound which counteracts pH changes during freezing due to selective incorporation of its ions into the ice. This approach resulted in complete recovery of enzyme activity after multiple freeze-thaw cycles. We propose the utilization of ionic cryoprotectants as a new and effective cryopreservation method in research laboratories as well as in industrial processes.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FR - Farmakologie a lékárnická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Pharmaceutics

  • ISSN

    0378-5173

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    509

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1-2

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    41-49

  • Kód UT WoS článku

    000378949800006

  • EID výsledku v databázi Scopus