Experimental and theoretical investigation of bezafibrate binding to serum albumins
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F16%3A00094242" target="_blank" >RIV/00216224:14310/16:00094242 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jlumin.2016.04.052" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.jlumin.2016.04.052</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jlumin.2016.04.052" target="_blank" >10.1016/j.jlumin.2016.04.052</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Experimental and theoretical investigation of bezafibrate binding to serum albumins
Popis výsledku v původním jazyce
The purpose of this investigation was to provide insight into the possible mechanism of the intermolecular interactions between antilipemic agent bezafibrate and serum albumins (SAs) including human (HSA) and bovine (BSA). The aim was to indicate the most probable sight of these interactions. Both experimental (spectroscopic) and theoretical methods were applied. It was determined that bezafibrate binds to SAs in one specific binding site, the fatty acid binding site 6. The results obtained from the steady-state and time-resolved fluorescence experiments suggested that existing two distinct stable conformations of the proteins with different exposure to the quencher. The dominate conformer of HSA and BSA characterized by the Stern-Volmer quenching constant (from ratio F-0/F) equal to 1.24.10(4) and 8.48.10(3) M-1 at 298 K, respectively.
Název v anglickém jazyce
Experimental and theoretical investigation of bezafibrate binding to serum albumins
Popis výsledku anglicky
The purpose of this investigation was to provide insight into the possible mechanism of the intermolecular interactions between antilipemic agent bezafibrate and serum albumins (SAs) including human (HSA) and bovine (BSA). The aim was to indicate the most probable sight of these interactions. Both experimental (spectroscopic) and theoretical methods were applied. It was determined that bezafibrate binds to SAs in one specific binding site, the fatty acid binding site 6. The results obtained from the steady-state and time-resolved fluorescence experiments suggested that existing two distinct stable conformations of the proteins with different exposure to the quencher. The dominate conformer of HSA and BSA characterized by the Stern-Volmer quenching constant (from ratio F-0/F) equal to 1.24.10(4) and 8.48.10(3) M-1 at 298 K, respectively.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
FP - Ostatní lékařské obory
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Luminescence
ISSN
0022-2313
e-ISSN
—
Svazek periodika
177
Číslo periodika v rámci svazku
September
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
235-241
Kód UT WoS článku
000377997700035
EID výsledku v databázi Scopus
—