Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

A Haloalkane Dehalogenase From a Marine Microbial Consortium Possessing Exceptionally Broad Substrate Specificity

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F18%3A00100776" target="_blank" >RIV/00216224:14310/18:00100776 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A Haloalkane Dehalogenase From a Marine Microbial Consortium Possessing Exceptionally Broad Substrate Specificity

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The haloalkane dehalogenase enzyme DmmA was identified by marine metagenomic screening. Determination of its crystal structure revealed an unusually large active site compared to those of previously characterized haloalkane dehalogenases. Here we present a biochemical characterization of this interesting enzyme with emphasis on its structure-function relationships. DmmA exhibited an exceptionally broad substrate specificity and degraded several halogenated environmental pollutants that are resistant to other members of this enzyme family. In addition to having this unique substrate specificity, the enzyme was highly tolerant to organic cosolvents such as dimethyl sulfoxide, methanol, and acetone. Its broad substrate specificity, high overexpression yield (200 mg of protein per liter of cultivation medium; 50% of total protein), good tolerance to organic cosolvents, and a broad pH range make DmmA an attractive biocatalyst for various biotechnological applications.

  • Název v anglickém jazyce

    A Haloalkane Dehalogenase From a Marine Microbial Consortium Possessing Exceptionally Broad Substrate Specificity

  • Popis výsledku anglicky

    The haloalkane dehalogenase enzyme DmmA was identified by marine metagenomic screening. Determination of its crystal structure revealed an unusually large active site compared to those of previously characterized haloalkane dehalogenases. Here we present a biochemical characterization of this interesting enzyme with emphasis on its structure-function relationships. DmmA exhibited an exceptionally broad substrate specificity and degraded several halogenated environmental pollutants that are resistant to other members of this enzyme family. In addition to having this unique substrate specificity, the enzyme was highly tolerant to organic cosolvents such as dimethyl sulfoxide, methanol, and acetone. Its broad substrate specificity, high overexpression yield (200 mg of protein per liter of cultivation medium; 50% of total protein), good tolerance to organic cosolvents, and a broad pH range make DmmA an attractive biocatalyst for various biotechnological applications.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    20801 - Environmental biotechnology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2018

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY

  • ISSN

    0099-2240

  • e-ISSN

    1098-5336

  • Svazek periodika

    84

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

    1-13

  • Kód UT WoS článku

    000419048900005

  • EID výsledku v databázi Scopus