Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Quantitative Biology of Human Shelterin and Telomerase: Searching for the Weakest Point

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F19%3A00107498" target="_blank" >RIV/00216224:14310/19:00107498 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.3390/ijms20133186" target="_blank" >https://doi.org/10.3390/ijms20133186</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms20133186" target="_blank" >10.3390/ijms20133186</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Quantitative Biology of Human Shelterin and Telomerase: Searching for the Weakest Point

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The repetitive telomeric DNA at chromosome ends is protected from unwanted repair by telomere-associated proteins, which form the shelterin complex in mammals. Recent works have provided new insights into the mechanisms of how human shelterin assembles and recruits telomerase to telomeres. Inhibition of telomerase activity and telomerase recruitment to chromosome ends is a promising target for anticancer therapy. Here, we summarize results of quantitative assessments and newly emerged structural information along with the status of the most promising approaches to telomerase inhibition in cancer cells. We focus on the mechanism of shelterin assembly and the mechanisms of how shelterin affects telomerase recruitment to telomeres, addressing the conceptual dilemma of how shelterin allows telomerase action and regulates other essential processes. We evaluate how the identified critical interactions of telomerase and shelterin might be elucidated in future research of new anticancer strategies.

  • Název v anglickém jazyce

    Quantitative Biology of Human Shelterin and Telomerase: Searching for the Weakest Point

  • Popis výsledku anglicky

    The repetitive telomeric DNA at chromosome ends is protected from unwanted repair by telomere-associated proteins, which form the shelterin complex in mammals. Recent works have provided new insights into the mechanisms of how human shelterin assembles and recruits telomerase to telomeres. Inhibition of telomerase activity and telomerase recruitment to chromosome ends is a promising target for anticancer therapy. Here, we summarize results of quantitative assessments and newly emerged structural information along with the status of the most promising approaches to telomerase inhibition in cancer cells. We focus on the mechanism of shelterin assembly and the mechanisms of how shelterin affects telomerase recruitment to telomeres, addressing the conceptual dilemma of how shelterin allows telomerase action and regulates other essential processes. We evaluate how the identified critical interactions of telomerase and shelterin might be elucidated in future research of new anticancer strategies.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10610 - Biophysics

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2019

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Molecular Sciences

  • ISSN

    1422-0067

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    20

  • Číslo periodika v rámci svazku

    13

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

    1-13

  • Kód UT WoS článku

    000477041100074

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85067211256