Characterisation of the Arabidopsis thaliana telomerase TERT-TR complex
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F24%3A00136070" target="_blank" >RIV/00216224:14310/24:00136070 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://link.springer.com/article/10.1007/s11103-024-01461-w" target="_blank" >https://link.springer.com/article/10.1007/s11103-024-01461-w</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s11103-024-01461-w" target="_blank" >10.1007/s11103-024-01461-w</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Characterisation of the Arabidopsis thaliana telomerase TERT-TR complex
Popis výsledku v původním jazyce
Most eukaryotic organisms employ a telomerase complex for the maintenance of chromosome ends. The core of this complex is composed of telomerase reverse transcriptase (TERT) and telomerase RNA (TR) subunits. The TERT reverse transcriptase (RT) domain synthesises telomeric DNA using the TR template sequence. The other TERT domains contribute to this process in different ways. In particular, the TERT RNA-binding domain (TRBD) interacts with specific TR motif(s). Using a yeast 3-hybrid system, we show the critical role of Arabidopsis thaliana (At) TRBD and embryophyta-conserved KRxR motif in the unstructured linker preceding the TRBD domain for binding to the recently identified AtTR subunit. We also show the essential role of the predicted P4 stem and pseudoknot AtTR structures and provide evidence for the binding of AtTRBD to pseudoknot and KRxR motif stabilising interaction with the P4 stem structure. Our results thus provide the first insight into the core part of the plant telomerase complex.
Název v anglickém jazyce
Characterisation of the Arabidopsis thaliana telomerase TERT-TR complex
Popis výsledku anglicky
Most eukaryotic organisms employ a telomerase complex for the maintenance of chromosome ends. The core of this complex is composed of telomerase reverse transcriptase (TERT) and telomerase RNA (TR) subunits. The TERT reverse transcriptase (RT) domain synthesises telomeric DNA using the TR template sequence. The other TERT domains contribute to this process in different ways. In particular, the TERT RNA-binding domain (TRBD) interacts with specific TR motif(s). Using a yeast 3-hybrid system, we show the critical role of Arabidopsis thaliana (At) TRBD and embryophyta-conserved KRxR motif in the unstructured linker preceding the TRBD domain for binding to the recently identified AtTR subunit. We also show the essential role of the predicted P4 stem and pseudoknot AtTR structures and provide evidence for the binding of AtTRBD to pseudoknot and KRxR motif stabilising interaction with the P4 stem structure. Our results thus provide the first insight into the core part of the plant telomerase complex.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2024
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Plant Molecular Biology
ISSN
0167-4412
e-ISSN
1573-5028
Svazek periodika
114
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
1-12
Kód UT WoS článku
001222709400002
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85192957155