Characterisation of ribonuclease immobilised on cellulose and HEMA supports

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F99%3A00003568" target="_blank" >RIV/00216224:14310/99:00003568 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Characterisation of ribonuclease immobilised on cellulose and HEMA supports

Popis výsledku v původním jazyce

Chromatography is an integral part of large scale purification of plasmids. Samples usualy contains, except to cell components obtained after cell lysis, chromosomal DNA fragments, high molecular-weight RNA and plasmid variants. To achieve good chromatographic resolution it is necessary to degrade RNA by RNase. The aim of our work was to utilize RNase A immobilized on magnetic bead cellulose for degradation of high molecular-weight RNA before chromatographic purification of plasmid DNA. The enzyme was coupled to the particles via cyanuric chloride method. Temperature stability of soluble and immobilized RNase A was estimated after preincubation of the samples at different temperatures. Comparison of the pattern of soluble and immobilized RNase A showeda pH shift in activity. Practical use of magnetic particles in the purification of plasmid DNA is demonstrated.

Název v anglickém jazyce

Characterisation of ribonuclease immobilised on cellulose and HEMA supports

Popis výsledku anglicky

Chromatography is an integral part of large scale purification of plasmids. Samples usualy contains, except to cell components obtained after cell lysis, chromosomal DNA fragments, high molecular-weight RNA and plasmid variants. To achieve good chromatographic resolution it is necessary to degrade RNA by RNase. The aim of our work was to utilize RNase A immobilized on magnetic bead cellulose for degradation of high molecular-weight RNA before chromatographic purification of plasmid DNA. The enzyme was coupled to the particles via cyanuric chloride method. Temperature stability of soluble and immobilized RNase A was estimated after preincubation of the samples at different temperatures. Comparison of the pattern of soluble and immobilized RNase A showeda pH shift in activity. Practical use of magnetic particles in the purification of plasmid DNA is demonstrated.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

EI - Biotechnologie a bionika

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA203%2F98%2F1231" target="_blank" >GA203/98/1231: Orientovaná imobilizace enzymů a protilátek s využitím biospecifických interakcí</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

1999

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

13th International Symposium of Affinity Technology and Bio-Recognition

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

—

Název nakladatele

Université de Technologie de Compiegne

Místo vydání

Compiegne

Místo konání akce

—

Datum konání akce

—

Typ akce podle státní příslušnosti

—

Kód UT WoS článku

—