Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Charge Profile Analysis Reveals That Activation of Pro-apoptotic Regulators Bax and Bak Relies on Charge Transfer Mediated Allosteric Regulation

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F12%3A00057573" target="_blank" >RIV/00216224:14740/12:00057573 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.ploscompbiol.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pcbi.1002565" target="_blank" >http://www.ploscompbiol.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pcbi.1002565</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1002565" target="_blank" >10.1371/journal.pcbi.1002565</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Charge Profile Analysis Reveals That Activation of Pro-apoptotic Regulators Bax and Bak Relies on Charge Transfer Mediated Allosteric Regulation

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The pro-apoptotic proteins Bax and Bak are essential for executing programmed cell death (apoptosis), yet the mechanism of their activation is not properly understood at the structural level. For the first time in cell death research, we calculated intra-protein charge transfer in order to study the structural alterations and their functional consequences during Bax activation. Using an electronegativity equalization model, we investigated the changes in the Bax charge profile upon activation by a functional peptide of its natural activator protein, Bim. We found that charge reorganizations upon activator binding mediate the exposure of the functional sites of Bax, rendering Bax active. The affinity of the Bax C-domain for its binding groove is decreased due to the Arg94-mediated abrogation of the Ser184-Asp98 interaction.

  • Název v anglickém jazyce

    Charge Profile Analysis Reveals That Activation of Pro-apoptotic Regulators Bax and Bak Relies on Charge Transfer Mediated Allosteric Regulation

  • Popis výsledku anglicky

    The pro-apoptotic proteins Bax and Bak are essential for executing programmed cell death (apoptosis), yet the mechanism of their activation is not properly understood at the structural level. For the first time in cell death research, we calculated intra-protein charge transfer in order to study the structural alterations and their functional consequences during Bax activation. Using an electronegativity equalization model, we investigated the changes in the Bax charge profile upon activation by a functional peptide of its natural activator protein, Bim. We found that charge reorganizations upon activator binding mediate the exposure of the functional sites of Bax, rendering Bax active. The affinity of the Bax C-domain for its binding groove is decreased due to the Arg94-mediated abrogation of the Ser184-Asp98 interaction.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    PLoS Computational Biology

  • ISSN

    1553-7358

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    8

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000305965300033

  • EID výsledku v databázi Scopus