Synergism of the Two Myb Domains of Tay1 Protein Results in High Affinity Binding to Telomeres*

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F12%3A00057815" target="_blank" >RIV/00216224:14740/12:00057815 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22815473" target="_blank" >http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22815473</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.385591" target="_blank" >10.1074/jbc.M112.385591</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Synergism of the Two Myb Domains of Tay1 Protein Results in High Affinity Binding to Telomeres*

Popis výsledku v původním jazyce

Double-stranded regions of the telomeres are recognized by proteins containing Myb-like domains conferring specificity toward telomeric repeats. Although biochemical and structural studies revealed basic molecular principles involved in DNA binding, relatively little is known about evolutionary pathways leading to various types of Myb domain-containing proteins in divergent species of eukaryotes. Recently we identified a novel type of telomere-binding protein YlTay1p from the yeast Yarrowia lipolytica containing two Myb domains (Myb1, Myb2) very similar to the Myb domain of mammalian TRF1 and TRF2. In this study we prepared mutant versions of YlTay1p lacking Myb1, Myb2, or both Myb domains and found that YlTay1p carrying either Myb domain exhibits preferential affinity to both Y. lipolytica (GGGTTAGTCA)n and human (TTAGGG)n telomeric sequences.

Název v anglickém jazyce

Synergism of the Two Myb Domains of Tay1 Protein Results in High Affinity Binding to Telomeres*

Popis výsledku anglicky

Double-stranded regions of the telomeres are recognized by proteins containing Myb-like domains conferring specificity toward telomeric repeats. Although biochemical and structural studies revealed basic molecular principles involved in DNA binding, relatively little is known about evolutionary pathways leading to various types of Myb domain-containing proteins in divergent species of eukaryotes. Recently we identified a novel type of telomere-binding protein YlTay1p from the yeast Yarrowia lipolytica containing two Myb domains (Myb1, Myb2) very similar to the Myb domain of mammalian TRF1 and TRF2. In this study we prepared mutant versions of YlTay1p lacking Myb1, Myb2, or both Myb domains and found that YlTay1p carrying either Myb domain exhibits preferential affinity to both Y. lipolytica (GGGTTAGTCA)n and human (TTAGGG)n telomeric sequences.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

The Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

287

Číslo periodika v rámci svazku

38

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

32206-32215

Kód UT WoS článku

000309059400057

EID výsledku v databázi Scopus

—