Subunit Folds and Maturation Pathway of a dsRNA Virus Capsid
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F13%3A00069193" target="_blank" >RIV/00216224:14740/13:00069193 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388963:_____/13:00396078
Výsledek na webu
<a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23891288" target="_blank" >http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23891288</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2013.06.007" target="_blank" >10.1016/j.str.2013.06.007</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Subunit Folds and Maturation Pathway of a dsRNA Virus Capsid
Popis výsledku v původním jazyce
The cystovirus phi 6 shares several distinct features with other double-stranded RNA (dsRNA) viruses, including the human pathogen, rotavirus: segmented genomes, nonequivalent packing of 120 subunits in its icosahedral capsid, and capsids as compartmentsfor transcription and replication. phi 6 assembles as a dodecahedral procapsid that undergoes major conformational changes as it matures into the spherical capsid. We determined the crystal structure of the capsid protein, P1, revealing a flattened trapezoid subunit with an alpha-helical fold. We also solved the procapsid with cryo-electron microscopy to comparable resolution. Fitting the crystal structure into the procapsid disclosed substantial conformational differences between the two P1 conformers. Maturation via two intermediate states involves remodeling on a similar scale, besides huge rigid-body rotations.
Název v anglickém jazyce
Subunit Folds and Maturation Pathway of a dsRNA Virus Capsid
Popis výsledku anglicky
The cystovirus phi 6 shares several distinct features with other double-stranded RNA (dsRNA) viruses, including the human pathogen, rotavirus: segmented genomes, nonequivalent packing of 120 subunits in its icosahedral capsid, and capsids as compartmentsfor transcription and replication. phi 6 assembles as a dodecahedral procapsid that undergoes major conformational changes as it matures into the spherical capsid. We determined the crystal structure of the capsid protein, P1, revealing a flattened trapezoid subunit with an alpha-helical fold. We also solved the procapsid with cryo-electron microscopy to comparable resolution. Fitting the crystal structure into the procapsid disclosed substantial conformational differences between the two P1 conformers. Maturation via two intermediate states involves remodeling on a similar scale, besides huge rigid-body rotations.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/ED1.1.00%2F02.0068" target="_blank" >ED1.1.00/02.0068: CEITEC - central european institute of technology</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Structure
ISSN
0969-2126
e-ISSN
—
Svazek periodika
21
Číslo periodika v rámci svazku
8
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
1374-1383
Kód UT WoS článku
000322927900013
EID výsledku v databázi Scopus
—