Retromer Subunits VPS35A and VPS29 Mediate Prevacuolar Compartment (PVC) Function in Arabidopsis
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F13%3A00072087" target="_blank" >RIV/00216224:14740/13:00072087 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1093/mp/sst044" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1093/mp/sst044</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1093/mp/sst044" target="_blank" >10.1093/mp/sst044</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Retromer Subunits VPS35A and VPS29 Mediate Prevacuolar Compartment (PVC) Function in Arabidopsis
Popis výsledku v původním jazyce
Arabidopsis mutants defective in subunits of the retromer complex VPS35A and VPS29 show comparable defects in subcellular trafficking and ectopic intracellular accumulation of membrane proteins. These retromer components mediate together the function ofthe prevacuolar compartment (PVC) and trafficking to the lytic vacuole.Intracellular protein routing is mediated by vesicular transport which is tightly regulated in eukaryotes. The protein and lipid homeostasis depends on coordinated delivery of de novosynthesized or recycled cargoes to the plasma membrane by exocytosis and their subsequent removal by rerouting them for recycling or degradation. Here, we report the characterization of protein affected trafficking 3 (pat3) mutant that we identified byan epifluorescence-based forward genetic screen for mutants defective in subcellular distribution of Arabidopsis auxin transporter PIN1GFP.
Název v anglickém jazyce
Retromer Subunits VPS35A and VPS29 Mediate Prevacuolar Compartment (PVC) Function in Arabidopsis
Popis výsledku anglicky
Arabidopsis mutants defective in subunits of the retromer complex VPS35A and VPS29 show comparable defects in subcellular trafficking and ectopic intracellular accumulation of membrane proteins. These retromer components mediate together the function ofthe prevacuolar compartment (PVC) and trafficking to the lytic vacuole.Intracellular protein routing is mediated by vesicular transport which is tightly regulated in eukaryotes. The protein and lipid homeostasis depends on coordinated delivery of de novosynthesized or recycled cargoes to the plasma membrane by exocytosis and their subsequent removal by rerouting them for recycling or degradation. Here, we report the characterization of protein affected trafficking 3 (pat3) mutant that we identified byan epifluorescence-based forward genetic screen for mutants defective in subcellular distribution of Arabidopsis auxin transporter PIN1GFP.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Molecular Plant
ISSN
1674-2052
e-ISSN
—
Svazek periodika
6
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
14
Strana od-do
1849-1862
Kód UT WoS článku
000327541200010
EID výsledku v databázi Scopus
—