Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Reaction mechanism of retaining glycosyltransferases - a computational study

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F13%3A00072803" target="_blank" >RIV/00216224:14740/13:00072803 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Reaction mechanism of retaining glycosyltransferases - a computational study

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Glycosylation of cell surface proteins plays a crucial role in cell communication and recognition. Alterations in glycan structures are linked to many diseases with the most prominent example being cancer. To understand the regulation of glycosylation and to be able to modify it, reaction mechanisms of involved glycosyltransferases need to be known. However, reaction mechanism of the configuration-retaining group of glycosyltransferases hasn't been sufficiently explained yet. For this reason we have chosen a retaining glycosyltransferase ? polypeptide UDP-GalNAc transferase (ppGalNAcT) ? as the subject of our quantum-chemical study. This enzyme catalyses the transfer of N-acetylgalactosamine moiety onto serine or threonine hydroxyls, forming the firstbond of the so-called O-linked glycosylation pathway. Increased activity of ppGalNAcT has been found to enable metastasis of breast and colorectal cancer.

  • Název v anglickém jazyce

    Reaction mechanism of retaining glycosyltransferases - a computational study

  • Popis výsledku anglicky

    Glycosylation of cell surface proteins plays a crucial role in cell communication and recognition. Alterations in glycan structures are linked to many diseases with the most prominent example being cancer. To understand the regulation of glycosylation and to be able to modify it, reaction mechanisms of involved glycosyltransferases need to be known. However, reaction mechanism of the configuration-retaining group of glycosyltransferases hasn't been sufficiently explained yet. For this reason we have chosen a retaining glycosyltransferase ? polypeptide UDP-GalNAc transferase (ppGalNAcT) ? as the subject of our quantum-chemical study. This enzyme catalyses the transfer of N-acetylgalactosamine moiety onto serine or threonine hydroxyls, forming the firstbond of the so-called O-linked glycosylation pathway. Increased activity of ppGalNAcT has been found to enable metastasis of breast and colorectal cancer.

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ED1.1.00%2F02.0068" target="_blank" >ED1.1.00/02.0068: CEITEC - central european institute of technology</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů