X-ray vs. NMR structure of N-terminal domain of delta-subunit of RNA polymerase

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F14%3A00073722" target="_blank" >RIV/00216224:14740/14:00073722 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/14:00433309

Výsledek na webu

<a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847714001373" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847714001373</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2014.06.001" target="_blank" >10.1016/j.jsb.2014.06.001</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

X-ray vs. NMR structure of N-terminal domain of delta-subunit of RNA polymerase

Popis výsledku v původním jazyce

The crystal structure of the N-terminal domain of the RNA polymerase delta subunit (Ndelta) from Bacillus subtilis solved at a resolution of 2.0 A is compared with the NMR structure determined previously. The molecule crystallizes in the space group C222(1) with a dimer in the asymmetric unit. Importantly, the X-ray structure exhibits significant differences from the lowest energy NMR structure. In addition to the overall structure differences, structurally important beta sheets found in the NMR structure are not present in the crystal structure. We systematically investigated the cause of the discrepancies between the NMR and X-ray structures of Ndelta, addressing the pH dependence, presence of metal ions, and crystal packing forces. We convincingly showed that the crystal packing forces, together with the presence of Ni2+ ions, are the main reason for such a difference.

Název v anglickém jazyce

X-ray vs. NMR structure of N-terminal domain of delta-subunit of RNA polymerase

Popis výsledku anglicky

The crystal structure of the N-terminal domain of the RNA polymerase delta subunit (Ndelta) from Bacillus subtilis solved at a resolution of 2.0 A is compared with the NMR structure determined previously. The molecule crystallizes in the space group C222(1) with a dimer in the asymmetric unit. Importantly, the X-ray structure exhibits significant differences from the lowest energy NMR structure. In addition to the overall structure differences, structurally important beta sheets found in the NMR structure are not present in the crystal structure. We systematically investigated the cause of the discrepancies between the NMR and X-ray structures of Ndelta, addressing the pH dependence, presence of metal ions, and crystal packing forces. We convincingly showed that the crystal packing forces, together with the presence of Ni2+ ions, are the main reason for such a difference.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Structural Biology

ISSN

1047-8477

e-ISSN

—

Svazek periodika

187

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

174-186

Kód UT WoS článku

000340217300008

EID výsledku v databázi Scopus

—