A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F14%3A00079761" target="_blank" >RIV/00216224:14740/14:00079761 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.jbc.org/content/289/41/28640.long" target="_blank" >http://www.jbc.org/content/289/41/28640.long</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.592311" target="_blank" >10.1074/jbc.M114.592311</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex
Popis výsledku v původním jazyce
The retention and splicing (RES) complex is a conserved spliceosome-associated module that was shown to enhance splicing of a subset of transcripts and promote the nuclear retention of unspliced pre-mRNAs in yeast. The heterotrimeric RES complex is organized around the Snu17p protein that binds to both the Bud13p and Pml1p subunits. Snu17p exhibits an RRM domain that resembles a U2AF homology motif (UHM) and Bud13p harbors a Trp residue reminiscent of an UHM-ligand motif (ULM). It has therefore been proposed that the interaction between Snu17p and Bud13p resembles canonical UHM-ULM complexes. Here, we have used biochemical and NMR structural analysis to characterize the structure of the yeast Snu17p-Bud13p complex. Unlike known UHMs that sequester theTrp residue of the ULM ligand in a hydrophobic pocket, Snu17p and Bud13p utilize a large interaction surface formed around the two helices of the Snu17p domain.
Název v anglickém jazyce
A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex
Popis výsledku anglicky
The retention and splicing (RES) complex is a conserved spliceosome-associated module that was shown to enhance splicing of a subset of transcripts and promote the nuclear retention of unspliced pre-mRNAs in yeast. The heterotrimeric RES complex is organized around the Snu17p protein that binds to both the Bud13p and Pml1p subunits. Snu17p exhibits an RRM domain that resembles a U2AF homology motif (UHM) and Bud13p harbors a Trp residue reminiscent of an UHM-ligand motif (ULM). It has therefore been proposed that the interaction between Snu17p and Bud13p resembles canonical UHM-ULM complexes. Here, we have used biochemical and NMR structural analysis to characterize the structure of the yeast Snu17p-Bud13p complex. Unlike known UHMs that sequester theTrp residue of the ULM ligand in a hydrophobic pocket, Snu17p and Bud13p utilize a large interaction surface formed around the two helices of the Snu17p domain.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/EE2.3.20.0042" target="_blank" >EE2.3.20.0042: Internacionalizace programu Strukturní biologie s důrazem na rozvoj nových směrů výzkumu</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Biological Chemistry
ISSN
0021-9258
e-ISSN
—
Svazek periodika
289
Číslo periodika v rámci svazku
41
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
28640-28650
Kód UT WoS článku
000343765400052
EID výsledku v databázi Scopus
—