Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F14%3A00079761" target="_blank" >RIV/00216224:14740/14:00079761 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.jbc.org/content/289/41/28640.long" target="_blank" >http://www.jbc.org/content/289/41/28640.long</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.592311" target="_blank" >10.1074/jbc.M114.592311</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The retention and splicing (RES) complex is a conserved spliceosome-associated module that was shown to enhance splicing of a subset of transcripts and promote the nuclear retention of unspliced pre-mRNAs in yeast. The heterotrimeric RES complex is organized around the Snu17p protein that binds to both the Bud13p and Pml1p subunits. Snu17p exhibits an RRM domain that resembles a U2AF homology motif (UHM) and Bud13p harbors a Trp residue reminiscent of an UHM-ligand motif (ULM). It has therefore been proposed that the interaction between Snu17p and Bud13p resembles canonical UHM-ULM complexes. Here, we have used biochemical and NMR structural analysis to characterize the structure of the yeast Snu17p-Bud13p complex. Unlike known UHMs that sequester theTrp residue of the ULM ligand in a hydrophobic pocket, Snu17p and Bud13p utilize a large interaction surface formed around the two helices of the Snu17p domain.

  • Název v anglickém jazyce

    A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex

  • Popis výsledku anglicky

    The retention and splicing (RES) complex is a conserved spliceosome-associated module that was shown to enhance splicing of a subset of transcripts and promote the nuclear retention of unspliced pre-mRNAs in yeast. The heterotrimeric RES complex is organized around the Snu17p protein that binds to both the Bud13p and Pml1p subunits. Snu17p exhibits an RRM domain that resembles a U2AF homology motif (UHM) and Bud13p harbors a Trp residue reminiscent of an UHM-ligand motif (ULM). It has therefore been proposed that the interaction between Snu17p and Bud13p resembles canonical UHM-ULM complexes. Here, we have used biochemical and NMR structural analysis to characterize the structure of the yeast Snu17p-Bud13p complex. Unlike known UHMs that sequester theTrp residue of the ULM ligand in a hydrophobic pocket, Snu17p and Bud13p utilize a large interaction surface formed around the two helices of the Snu17p domain.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EE2.3.20.0042" target="_blank" >EE2.3.20.0042: Internacionalizace programu Strukturní biologie s důrazem na rozvoj nových směrů výzkumu</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Biological Chemistry

  • ISSN

    0021-9258

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    289

  • Číslo periodika v rámci svazku

    41

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    28640-28650

  • Kód UT WoS článku

    000343765400052

  • EID výsledku v databázi Scopus