NMR solution structure determination of large RNA-protein complexes

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F16%3A00088765" target="_blank" >RIV/00216224:14740/16:00088765 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0079656516300310" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0079656516300310</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pnmrs.2016.10.001" target="_blank" >10.1016/j.pnmrs.2016.10.001</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

NMR solution structure determination of large RNA-protein complexes

Popis výsledku v původním jazyce

Structure determination of RNA-protein complexes is essential for our understanding of the multiple layers of RNA-mediated posttranscriptional regulation of gene expression. Over the past 20 years, NMR spectroscopy became a key tool for structural studies of RNA-protein interactions. Here, we review the progress being made in NMR structure determination of large ribonucleoprotein assemblies. We discuss approaches for the design of RNA-protein complexes for NMR structural studies, established and emerging isotope and segmental labeling schemes suitable for large RNPs and how to gain distance restraints from NOEs, PREs and EPR and orientational information from RDCs and SAXS/SANS in such systems. the new combination of NMR measurements with MD simulations and its potential will also be discussed.

Název v anglickém jazyce

NMR solution structure determination of large RNA-protein complexes

Popis výsledku anglicky

Structure determination of RNA-protein complexes is essential for our understanding of the multiple layers of RNA-mediated posttranscriptional regulation of gene expression. Over the past 20 years, NMR spectroscopy became a key tool for structural studies of RNA-protein interactions. Here, we review the progress being made in NMR structure determination of large ribonucleoprotein assemblies. We discuss approaches for the design of RNA-protein complexes for NMR structural studies, established and emerging isotope and segmental labeling schemes suitable for large RNPs and how to gain distance restraints from NOEs, PREs and EPR and orientational information from RDCs and SAXS/SANS in such systems. the new combination of NMR measurements with MD simulations and its potential will also be discussed.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

PROGRESS IN NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY

ISSN

0079-6565

e-ISSN

—

Svazek periodika

97

Číslo periodika v rámci svazku

November

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

25

Strana od-do

57-81

Kód UT WoS článku

000390507100003

EID výsledku v databázi Scopus

—