Epitope mapping of Borrelia burgdorferi OspC protein in homodimeric fold
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F17%3A00096691" target="_blank" >RIV/00216224:14740/17:00096691 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.3125/abstract" target="_blank" >http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.3125/abstract</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/pro.3125" target="_blank" >10.1002/pro.3125</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Epitope mapping of Borrelia burgdorferi OspC protein in homodimeric fold
Popis výsledku v původním jazyce
In current work, we used recombinant OspC protein derived from B. afzelii strain BRZ31 in the native homodimeric fold for mice immunization and following selection process to produce three mouse monoclonal antibodies able to bind to variable parts of up to five different OspC proteins. Applying the combination of mass spectrometry assisted epitope mapping and affinity based theoretical prediction we have localized regions responsible for antigen-antibody interactions and approximate epitopes' amino acid composition. Two mAbs (3F4 and 2A9) binds to linear epitopes located in previously described immunogenic regions in the exposed part of OspC protein. The third mAb (2D1) recognises highly conserved discontinuous epitope close to the ligand binding domain 1.
Název v anglickém jazyce
Epitope mapping of Borrelia burgdorferi OspC protein in homodimeric fold
Popis výsledku anglicky
In current work, we used recombinant OspC protein derived from B. afzelii strain BRZ31 in the native homodimeric fold for mice immunization and following selection process to produce three mouse monoclonal antibodies able to bind to variable parts of up to five different OspC proteins. Applying the combination of mass spectrometry assisted epitope mapping and affinity based theoretical prediction we have localized regions responsible for antigen-antibody interactions and approximate epitopes' amino acid composition. Two mAbs (3F4 and 2A9) binds to linear epitopes located in previously described immunogenic regions in the exposed part of OspC protein. The third mAb (2D1) recognises highly conserved discontinuous epitope close to the ligand binding domain 1.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10600 - Biological sciences
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2017
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Protein Science
ISSN
0961-8368
e-ISSN
—
Svazek periodika
26
Číslo periodika v rámci svazku
4
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
796-806
Kód UT WoS článku
000398183800013
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85012930230