Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

The H3 histone chaperone NASP(SIM3) escorts CenH3 in Arabidopsis

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F20%3A00120575" target="_blank" >RIV/00216224:14740/20:00120575 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61389030:_____/20:00523294

  • Výsledek na webu

    <a href="https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdfdirect/10.1111/tpj.14518" target="_blank" >https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdfdirect/10.1111/tpj.14518</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1111/tpj.14518" target="_blank" >10.1111/tpj.14518</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    The H3 histone chaperone NASP(SIM3) escorts CenH3 in Arabidopsis

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Centromeres define the chromosomal position where kinetochores form to link the chromosome to microtubules during mitosis and meiosis. Centromere identity is determined by incorporation of a specific histone H3 variant termed CenH3. As for other histones, escort and deposition of CenH3 must be ensured by histone chaperones, which handle the non-nucleosomal CenH3 pool and replenish CenH3 chromatin in dividing cells. Here, we show that the Arabidopsis orthologue of the mammalian NUCLEAR AUTOANTIGENIC SPERM PROTEIN (NASP) and Schizosaccharomyces pombe histone chaperone Sim3 is a soluble nuclear protein that binds the histone variant CenH3 and affects its abundance at the centromeres. NASP(SIM3) is co-expressed with Arabidopsis CenH3 in dividing cells and binds directly to both the N-terminal tail and the histone fold domain of non-nucleosomal CenH3. Reduced NASP(SIM3) expression negatively affects CenH3 deposition, identifying NASP(SIM3) as a CenH3 histone chaperone.

  • Název v anglickém jazyce

    The H3 histone chaperone NASP(SIM3) escorts CenH3 in Arabidopsis

  • Popis výsledku anglicky

    Centromeres define the chromosomal position where kinetochores form to link the chromosome to microtubules during mitosis and meiosis. Centromere identity is determined by incorporation of a specific histone H3 variant termed CenH3. As for other histones, escort and deposition of CenH3 must be ensured by histone chaperones, which handle the non-nucleosomal CenH3 pool and replenish CenH3 chromatin in dividing cells. Here, we show that the Arabidopsis orthologue of the mammalian NUCLEAR AUTOANTIGENIC SPERM PROTEIN (NASP) and Schizosaccharomyces pombe histone chaperone Sim3 is a soluble nuclear protein that binds the histone variant CenH3 and affects its abundance at the centromeres. NASP(SIM3) is co-expressed with Arabidopsis CenH3 in dividing cells and binds directly to both the N-terminal tail and the histone fold domain of non-nucleosomal CenH3. Reduced NASP(SIM3) expression negatively affects CenH3 deposition, identifying NASP(SIM3) as a CenH3 histone chaperone.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10611 - Plant sciences, botany

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EF17_050%2F0008496" target="_blank" >EF17_050/0008496: MSCAfellow@MUNI</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2020

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Plant Journal

  • ISSN

    0960-7412

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    101

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

    71-86

  • Kód UT WoS článku

    000490775400001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85074251001