Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Crucial factors governing the electrochemical impedance on protein-modified surfaces

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F21%3A00119677" target="_blank" >RIV/00216224:14740/21:00119677 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0013468621009063?via%3Dihub" target="_blank" >https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0013468621009063?via%3Dihub</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.electacta.2021.138616" target="_blank" >10.1016/j.electacta.2021.138616</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Crucial factors governing the electrochemical impedance on protein-modified surfaces

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Three different electrode surfaces - two nanoporous and one modified with polyelectrolyte - provided with positively and negatively charged model proteins were studied at different conditions to determine characteristics of electrochemical impedance spectroscopy in biosensing. The impedance response in the presence of [Fe(CN)(6)(4-/3-) was simultaneously influenced by two effects - ionic attraction/repulsion and steric hindrance of protein components. The ionic interactions dominated at low ionic strength and at low concentrations of redox probe. On the other hand, the steric hindrance of immobilized proteins affecting mass transfer towards the electrode gained impact gradually with the increasing ionic strength and with the concentration of the redox-active component. The simultaneous effect of these two variables can lead to confusing results which are often misinterpreted when evaluating results from impedimetric affinity biosensors. (C) 2021 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  • Název v anglickém jazyce

    Crucial factors governing the electrochemical impedance on protein-modified surfaces

  • Popis výsledku anglicky

    Three different electrode surfaces - two nanoporous and one modified with polyelectrolyte - provided with positively and negatively charged model proteins were studied at different conditions to determine characteristics of electrochemical impedance spectroscopy in biosensing. The impedance response in the presence of [Fe(CN)(6)(4-/3-) was simultaneously influenced by two effects - ionic attraction/repulsion and steric hindrance of protein components. The ionic interactions dominated at low ionic strength and at low concentrations of redox probe. On the other hand, the steric hindrance of immobilized proteins affecting mass transfer towards the electrode gained impact gradually with the increasing ionic strength and with the concentration of the redox-active component. The simultaneous effect of these two variables can lead to confusing results which are often misinterpreted when evaluating results from impedimetric affinity biosensors. (C) 2021 Elsevier Ltd. All rights reserved.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10405 - Electrochemistry (dry cells, batteries, fuel cells, corrosion metals, electrolysis)

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Electrochimica Acta

  • ISSN

    0013-4686

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    388

  • Číslo periodika v rámci svazku

    AUG

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    138616

  • Kód UT WoS článku

    000670355000003

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85107052330