Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

How Argonautes engage with their protein binding partners

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F25%3A00143660" target="_blank" >RIV/00216224:14740/25:00143660 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://argonautes.img.cas.cz/" target="_blank" >https://argonautes.img.cas.cz/</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    How Argonautes engage with their protein binding partners

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Argonaute proteins are central to small RNA-guided gene silencing and have long been known to associate with a variety of protein cofactors across pathways and organisms. However, only a limited number of these interactions have been directly validated, and high-resolution structural insights into how Argonautes engage with their protein partners–and how such interactions influence function–remain limited. In this talk, we will present our recent cryo-EM findings revealing two previously unrecognized modes of Argonaute-protein interaction, shedding light on how these contacts may modulate Argonaute conformation and activity.

  • Název v anglickém jazyce

    How Argonautes engage with their protein binding partners

  • Popis výsledku anglicky

    Argonaute proteins are central to small RNA-guided gene silencing and have long been known to associate with a variety of protein cofactors across pathways and organisms. However, only a limited number of these interactions have been directly validated, and high-resolution structural insights into how Argonautes engage with their protein partners–and how such interactions influence function–remain limited. In this talk, we will present our recent cryo-EM findings revealing two previously unrecognized modes of Argonaute-protein interaction, shedding light on how these contacts may modulate Argonaute conformation and activity.

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EH22_008%2F0004575" target="_blank" >EH22_008/0004575: RNA pro terapii</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2025

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů