Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Využití nově vyvinutých imobilizovaných enzymových reaktorů pro přípravu a studium fragmentů imunoglobulinu G

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F04%3A00001456" target="_blank" >RIV/00216275:25310/04:00001456 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61389013:_____/04:00088382 RIV/00216275:25310/04:00001455

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Utilization of newly developed immobilized enzyme reactors for preparation and study of immunoglobulin G fragments

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The newly developed immobilized enzyme reactors (IMERs) with proteolytic enzymes chymotrypsin, trypsin or papain were used for specific fragmentation of high molecular-mass and heterogeneous glycoproteins immunoglobulin G (IgG) and crystallizable fragment of IgG (Fc). The efficiency of splitting or digestion were controlled by RP-HPLC. The specificity of digestion by trypsin reactor was controlled by MS. IMERs (trypsin immobilized on magnetic microparticles focused in a channel of magnetically active microfluidic device) was used for digestion of the whole IgG molecule. The sufficient conditions for IgG digestion in microfluidic device (flow rate, ratio S:E, pH, temperature) were optimized. It was confirmed that the combination of IMERs with microfluidic device enables efficient digestion of highly heterogeneous glycoproteins such as IgG in extremely short time and minimal reaction volume.

  • Název v anglickém jazyce

    Utilization of newly developed immobilized enzyme reactors for preparation and study of immunoglobulin G fragments

  • Popis výsledku anglicky

    The newly developed immobilized enzyme reactors (IMERs) with proteolytic enzymes chymotrypsin, trypsin or papain were used for specific fragmentation of high molecular-mass and heterogeneous glycoproteins immunoglobulin G (IgG) and crystallizable fragment of IgG (Fc). The efficiency of splitting or digestion were controlled by RP-HPLC. The specificity of digestion by trypsin reactor was controlled by MS. IMERs (trypsin immobilized on magnetic microparticles focused in a channel of magnetically active microfluidic device) was used for digestion of the whole IgG molecule. The sufficient conditions for IgG digestion in microfluidic device (flow rate, ratio S:E, pH, temperature) were optimized. It was confirmed that the combination of IMERs with microfluidic device enables efficient digestion of highly heterogeneous glycoproteins such as IgG in extremely short time and minimal reaction volume.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CB - Analytická chemie, separace

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA203%2F02%2F0023" target="_blank" >GA203/02/0023: Vývoj nových postupů pro vysoce spolehlivou analyt. kontrolu technol.,materiálů,potravin a život. prostř. a pro lékařskou diag. s využitím moderní instrumentace</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2004

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Chromatography B

  • ISSN

    1570-0232

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    Neuveden

  • Číslo periodika v rámci svazku

    808

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    15-24

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus