STUDIUM MECHANIZMU PROTINÁDOROVÉHO ÚČINKU VYBRANÝCH KOMPLEXŮ VANADU A MOLYBDENU

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F14%3A39902456" target="_blank" >RIV/00216275:25310/14:39902456 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

STUDIUM MECHANIZMU PROTINÁDOROVÉHO ÚČINKU VYBRANÝCH KOMPLEXŮ VANADU A MOLYBDENU

Popis výsledku v původním jazyce

Pomocí průtokové cytometrie bylo zjištěno, že s rostoucí koncentrací testovaného komplexu spolu s rostoucím časem od ovlivnění dochází k nárůstu inhibice proliferace doprovázené zvyšováním počtu mrtvých buněk. Luminiscenčními testy na stanovení aktivity kaspáz bylo prokázáno, že testovaný komplex V16 a Mo13 indukoval aktivaci apoptózy. Z měření vyplynulo, že hlavní cesta aktivace apoptózy byla zprostředkována vnitřní mitochondriální dráhou apoptózy neboli aktivací iniciátorové kaspázy 9. Ta v závěru kaskádovitých reakcí apoptózy aktivovala výkonné složky apoptózy neboli efektorové kaspázy 3 a 7. Smrt buněk vlivem aktivace apoptického procesu byla potvrzena i hodnocením apoptózy na průtokovém cytometru. Bylo zjištěno, že po působení komplexu V16 i Mo13 u buněčné linie MOLT-4 došlo s rostoucí koncentrací komplexů k snížení počtu živých buněk za současného zvýšení počtu buněk v pozdní fázi apoptózy. U buněk Jurkat bylo působení komplexu V16 a Mo13 obdobné jako u MOLT-4, pouze s tím rozdílem, že apoptické buňky se signifikantně oproti kontrole nacházely i ve fázi časné apoptózy. Narůstání apoptického účinku koreluje se zjištěnými trendy útlumu buněčné proliferace a stanovením počtu mrtvých buněk. V poslední řadě byla pozornost věnována změnám exprese proteinu p53 a jeho fosforylované formě na serinu 15 (p53_ser15). Bylo zjištěno, že buněčná odpověď buněk MOLT-4 na působení komplexu V16 i Mo13 zahrnuje i změny v množství proteinu p53. Zvýšení exprese p53 se u obou testovaných komplexů projevila již po 4 h působení komplexů na buňky MOLT-4 a toto množství vzrostlo za 24 h v závislosti na použité koncentraci testovaného komplexu. Dále bylo prokázáno, že vlivem PTM proteinu p53 došlo k jeho fosforylaci na serinu 15 zodpovědného za stabilizaci a akumulaci proteinu p53 v buňce.

Název v anglickém jazyce

Study of the mechanisms of antitumor effect selecte complex of vanadium and molybdenumcytosta

Popis výsledku anglicky

Using flow cytometry, it was found that with increasing concentration of the tested complex, together with increasing time from influencing been increasing inhibition of proliferation accompanied by increasing the number of dead cells. Luminescent assays to determine the activity of caspases has been shown that the tested complex V16 and Mo13 activation induced apoptosis. These measurements showed that the major pathway of apoptosis was mediated inner mitochondrial pathway of apoptosis or activation of initiator caspases The ninth at the end of cascade reactions triggered apoptosis the executive branch or apoptosis effector caspase 3 and 7. Cell death due to activation of the apoptotic process was confirmed by the evaluation of apoptosis by flow cytometry. It was found that after treatment with the complex and Mo13 V16 cell line MOLT-4 occurred with increasing concentrations of the complexes to reduce the number of living cells while increasing the number of cells in the late stage of apoptosis. For Jurkat cells, the effect of V16 and complex Mo13 similar to MOLT-4, with the only difference that the apoptotic cells are significantly over control found even in the stage of early apoptosis. Grafting apoptotic effects correlated with the identified trends inhibition of cell proliferation and determination of the number of dead cells. Finally, attention was paid to changes in expression of p53 and its phosphorylated form at serine 15 (p53_ser15). It was found that the cellular response MOLT-4 to effect complex V16 and Mo13 also includes changes in the amount of p53 protein. The overexpression of p53 in both the tested complexes evident already after 4 h exposure complexes on MOLT-4 cells and this amount increased for 24 h, depending on the concentration of the test complex. Furthermore, it was demonstrated that due to the PTM p53 was its phosphorylation at serine 15 responsible for the stabilization and accumulation of p53 protein in the cell.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CA - Anorganická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Sborník příspěvků Studentská vědecká odborná činnost 2013/2014

ISBN

978-80-7395-819-0

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

175-182

Název nakladatele

Univerzita Pardubice

Místo vydání

Pardubice

Místo konání akce

Pardubice

Datum konání akce

11. 6. 2014

Typ akce podle státní příslušnosti

CST - Celostátní akce

Kód UT WoS článku

—