Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

In-silico studies of Cu-Zn superoxide dismutase enzyme from helianthus annuus with polycyclic aromatic hydrocarbons to find out insight into its phytoremediation capabilities

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216305%3A26220%2F14%3APU111163" target="_blank" >RIV/00216305:26220/14:PU111163 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    In-silico studies of Cu-Zn superoxide dismutase enzyme from helianthus annuus with polycyclic aromatic hydrocarbons to find out insight into its phytoremediation capabilities

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Cu-Zn superoxide dismutase is an enzyme that is reported to detoxify heavy metals and thus aid in phytoremediation. In this study an effort has been made to explore the wide potential of Cu-Zn superoxide dismutase enzyme found in Helianthus annuus for its capability to degrade pollutants of several industries which are mainly polycyclic aromatic hydrocarbons. It includes pollutants from iron, steel, rubber, stone and glass industries. Comparative Genornics approach was employed in order to deduce the similarity between Aldehyde Keto Reductase (AKRs) related ESTs and gene corresponding to Cu-Zn superoxide dismutase (SOD1) in Helianthus annuus. This was followed by modeling of Cu-Zn superoxide dismutase protein. Motif and profile studies correlated the findings. Physico-chemical and functional characterization of the modeled protein was performed. The modeled protein is thermostable over wide range of temperatures and also has high aliphatic index. For molecular docking, a set of polluta

  • Název v anglickém jazyce

    In-silico studies of Cu-Zn superoxide dismutase enzyme from helianthus annuus with polycyclic aromatic hydrocarbons to find out insight into its phytoremediation capabilities

  • Popis výsledku anglicky

    Cu-Zn superoxide dismutase is an enzyme that is reported to detoxify heavy metals and thus aid in phytoremediation. In this study an effort has been made to explore the wide potential of Cu-Zn superoxide dismutase enzyme found in Helianthus annuus for its capability to degrade pollutants of several industries which are mainly polycyclic aromatic hydrocarbons. It includes pollutants from iron, steel, rubber, stone and glass industries. Comparative Genornics approach was employed in order to deduce the similarity between Aldehyde Keto Reductase (AKRs) related ESTs and gene corresponding to Cu-Zn superoxide dismutase (SOD1) in Helianthus annuus. This was followed by modeling of Cu-Zn superoxide dismutase protein. Motif and profile studies correlated the findings. Physico-chemical and functional characterization of the modeled protein was performed. The modeled protein is thermostable over wide range of temperatures and also has high aliphatic index. For molecular docking, a set of polluta

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    EF - Botanika

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ED2.1.00%2F03.0072" target="_blank" >ED2.1.00/03.0072: Centrum senzorických, informačních a komunikačních systémů (SIX)</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    11th International Phytotechnologies Conference

  • ISBN

    978-960-6865-81-7

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

    189-189

  • Název nakladatele

    International Phytotechnology Society

  • Místo vydání

    Crete, Greece

  • Místo konání akce

    Crete, Greece

  • Datum konání akce

    30. 9. 2014

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku