Insect silk contains both a Kunitz-type and a unique Kazal-type proteinase inhibitor

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F01%3A00003155" target="_blank" >RIV/60076658:12310/01:00003155 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Insect silk contains both a Kunitz-type and a unique Kazal-type proteinase inhibitor

Popis výsledku v původním jazyce

In addition to the fibrous (fibroins) and sticky (sericins) components, the silk contains several small peptides of unknown function. We demonstrate that two of the small peptides present in the silk of the waxmoth, Galleria mellonella, inhibit proteolytic enzymes, and are thus called silk proteinase inhibitors 1 and 2 (SPI 1, SPI 2). They are produced in the middle section of the silk-secreting glands prior to cocoon spinning and their production is controlled at the transcription level. The full length cDNA of pre-SPI 1 contains 443 nt and encodes a peptide of 76 amino acid residues, of which 20 make up a signal sequence. The mature SPI 1 (6056.7 Da, 56 residues) is a typical thermostable Kunitz-type proteinase inhibitor with Arg in P1 position. ThecDNA of pre-SPI 2 consists of 260 nt and yields a putative secretory peptide of 58 amino acid residues. The functional SPI 2 (3993 Da, 36 residues), generated after the signal sequence removal, is a single-domain Kazal-type proteinase inh

Název v anglickém jazyce

Insect silk contains both a Kunitz-type and a unique Kazal-type proteinase inhibitor

Popis výsledku anglicky

In addition to the fibrous (fibroins) and sticky (sericins) components, the silk contains several small peptides of unknown function. We demonstrate that two of the small peptides present in the silk of the waxmoth, Galleria mellonella, inhibit proteolytic enzymes, and are thus called silk proteinase inhibitors 1 and 2 (SPI 1, SPI 2). They are produced in the middle section of the silk-secreting glands prior to cocoon spinning and their production is controlled at the transcription level. The full length cDNA of pre-SPI 1 contains 443 nt and encodes a peptide of 76 amino acid residues, of which 20 make up a signal sequence. The mature SPI 1 (6056.7 Da, 56 residues) is a typical thermostable Kunitz-type proteinase inhibitor with Arg in P1 position. ThecDNA of pre-SPI 2 consists of 260 nt and yields a putative secretory peptide of 58 amino acid residues. The functional SPI 2 (3993 Da, 36 residues), generated after the signal sequence removal, is a single-domain Kazal-type proteinase inh

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FB - Endokrinologie, diabetologie, metabolismus, výživa

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2001

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

European Journal of Biochemistry

ISSN

0014-2956

e-ISSN

—

Svazek periodika

268

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

2064-2073

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—