The Psb27 Assembly Factor Binds to the CP43 Complex of Photosystem II in the Cyanobacterium Synechocystis sp PCC 6803
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F12%3A43883589" target="_blank" >RIV/60076658:12310/12:43883589 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/12:00378820
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1104/pp.111.184184" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1104/pp.111.184184</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1104/pp.111.184184" target="_blank" >10.1104/pp.111.184184</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The Psb27 Assembly Factor Binds to the CP43 Complex of Photosystem II in the Cyanobacterium Synechocystis sp PCC 6803
Popis výsledku v původním jazyce
We have investigated the location of the Psb27 protein and its role in photosystem (PS) II biogenesis in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803. Native gel electrophoresis revealed that Psb27 was present mainly in monomeric PSII core complexes butalso in smaller amounts in dimeric PSII core complexes, in large PSII supercomplexes, and in the unassembled protein fraction. We conclude from analysis of assembly mutants and isolated histidine-tagged PSII subcomplexes that Psb27 associates with the "unassembled" CP43 complex, as well as with larger complexes containing CP43, possibly in the vicinity of the large lumenal loop connecting transmembrane helices 5 and 6 of CP43. A functional role for Psb27 in the biogenesis of CP43 is supported by the decreased accumulation and enhanced fragmentation of unassembled CP43 after inactivation of the psb27 gene in a mutant lacking CP47. Unexpectedly, in strains unable to assemble PSII, a small amount of Psb27 comigrated with monomeric and tri
Název v anglickém jazyce
The Psb27 Assembly Factor Binds to the CP43 Complex of Photosystem II in the Cyanobacterium Synechocystis sp PCC 6803
Popis výsledku anglicky
We have investigated the location of the Psb27 protein and its role in photosystem (PS) II biogenesis in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803. Native gel electrophoresis revealed that Psb27 was present mainly in monomeric PSII core complexes butalso in smaller amounts in dimeric PSII core complexes, in large PSII supercomplexes, and in the unassembled protein fraction. We conclude from analysis of assembly mutants and isolated histidine-tagged PSII subcomplexes that Psb27 associates with the "unassembled" CP43 complex, as well as with larger complexes containing CP43, possibly in the vicinity of the large lumenal loop connecting transmembrane helices 5 and 6 of CP43. A functional role for Psb27 in the biogenesis of CP43 is supported by the decreased accumulation and enhanced fragmentation of unassembled CP43 after inactivation of the psb27 gene in a mutant lacking CP47. Unexpectedly, in strains unable to assemble PSII, a small amount of Psb27 comigrated with monomeric and tri
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
PLANT PHYSIOLOGY
ISSN
0032-0889
e-ISSN
—
Svazek periodika
158
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
476-486
Kód UT WoS článku
000298662500039
EID výsledku v databázi Scopus
—