A Protein Environment-Modulated Energy Dissipation Channel in LHCII Antenna Complex

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F20%3A43901164" target="_blank" >RIV/60076658:12310/20:43901164 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60077344:_____/20:00532621

Výsledek na webu

<a href="https://www.cell.com/iscience/pdf/S2589-0042(20)30620-9.pdf" target="_blank" >https://www.cell.com/iscience/pdf/S2589-0042(20)30620-9.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.isci.2020.101430" target="_blank" >10.1016/j.isci.2020.101430</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

A Protein Environment-Modulated Energy Dissipation Channel in LHCII Antenna Complex

Popis výsledku v původním jazyce

The major light-harvesting complex of photosystem II (LHCII) is the main contributor to sunlight energy harvesting in plants. The flexible design of LHCII underlies a photoprotective mechanism whereby this complex switches to a dissipative state in response to high light stress, allowing the rapid dissipation of excess excitation energy (non-photochemical quenching, NPQ). In this work, we locked single LHCII trimers in a quenched conformation after immobilization of the complexes in polyacrylamide gels to impede protein interactions. A comparison of their pigment excited-state dynamics with quenched LHCII aggregates in buffer revealed the presence of a new spectral band at 515 nm arising after chlorophyll excitation. This is suggested to be the signature of a carotenoid excited state, linked to the quenching of chlorophyll It excited states. Our data highlight the marked sensitivity of pigment excited-state dynamics in LHCII to structural changes induced by the environment.

Název v anglickém jazyce

A Protein Environment-Modulated Energy Dissipation Channel in LHCII Antenna Complex

Popis výsledku anglicky

The major light-harvesting complex of photosystem II (LHCII) is the main contributor to sunlight energy harvesting in plants. The flexible design of LHCII underlies a photoprotective mechanism whereby this complex switches to a dissipative state in response to high light stress, allowing the rapid dissipation of excess excitation energy (non-photochemical quenching, NPQ). In this work, we locked single LHCII trimers in a quenched conformation after immobilization of the complexes in polyacrylamide gels to impede protein interactions. A comparison of their pigment excited-state dynamics with quenched LHCII aggregates in buffer revealed the presence of a new spectral band at 515 nm arising after chlorophyll excitation. This is suggested to be the signature of a carotenoid excited state, linked to the quenching of chlorophyll It excited states. Our data highlight the marked sensitivity of pigment excited-state dynamics in LHCII to structural changes induced by the environment.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10403 - Physical chemistry

Projekt

<a href="/cs/project/GX19-28323X" target="_blank" >GX19-28323X: Vztah mezi strukturou a funkcí karotenoidů: Nové cesty k řešení nezodpovězených otázek</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2020

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

iScience

ISSN

2589-0042

e-ISSN

—

Svazek periodika

23

Číslo periodika v rámci svazku

9

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

25

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000577093800006

EID výsledku v databázi Scopus

—