Structural and biochemical characterization of the novel serpin Iripin-5 from Ixodes ricinus
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F21%3A43903274" target="_blank" >RIV/60076658:12310/21:43903274 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60077344:_____/21:00554123
Výsledek na webu
<a href="https://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2059798321007920" target="_blank" >https://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2059798321007920</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S2059798321007920" target="_blank" >10.1107/S2059798321007920</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural and biochemical characterization of the novel serpin Iripin-5 from Ixodes ricinus
Popis výsledku v původním jazyce
Iripin-5 is the main Ixodes ricinus salivary serpin, which acts as a modulator of host defence mechanisms by impairing neutrophil migration, suppressing nitric oxide production by macrophages and altering complement functions. Iripin-5 influences host immunity and shows high expression in the salivary glands. Here, the crystal structure of Iripin-5 in the most thermodynamically stable state of serpins is described. In the reactive-centre loop, the main substrate-recognition site of Iripin-5 is likely to be represented by Arg342, which implies the targeting of trypsin-like proteases. Furthermore, a computational structural analysis of selected Iripin-5-protease complexes together with interface analysis revealed the most probable residues of Iripin-5 involved in complex formation.
Název v anglickém jazyce
Structural and biochemical characterization of the novel serpin Iripin-5 from Ixodes ricinus
Popis výsledku anglicky
Iripin-5 is the main Ixodes ricinus salivary serpin, which acts as a modulator of host defence mechanisms by impairing neutrophil migration, suppressing nitric oxide production by macrophages and altering complement functions. Iripin-5 influences host immunity and shows high expression in the salivary glands. Here, the crystal structure of Iripin-5 in the most thermodynamically stable state of serpins is described. In the reactive-centre loop, the main substrate-recognition site of Iripin-5 is likely to be represented by Arg342, which implies the targeting of trypsin-like proteases. Furthermore, a computational structural analysis of selected Iripin-5-protease complexes together with interface analysis revealed the most probable residues of Iripin-5 involved in complex formation.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta crystallographica. Section D - Structural Biology
ISSN
2059-7983
e-ISSN
—
Svazek periodika
77
Číslo periodika v rámci svazku
SEP 1 2021
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
14
Strana od-do
1183-1196
Kód UT WoS článku
000693083600006
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85114043140