Fosfatázová aktivita izolované H4-H5 smyčky NA/K ATPázy se vyskytuje mimo vazební místo pro ATP

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12640%2F04%3A00005715" target="_blank" >RIV/60076658:12640/04:00005715 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/04:00031718 RIV/67985823:_____/04:00001314

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The phosphatase activity of the isolated H-4-H-5 loop of Na+/K+ ATPase resides outside its ATP binding site

Popis výsledku v původním jazyce

The structural stability of the large cytoplasmic domain (H-4-H-5 loop) of mouse alpha(1) subunit of Na+/K+ ATPase (L354-I777), the number and the location of its binding sites for 2'-3'-O-(trinitrophenyl) adenosine 5'-triphosphate (TNP-ATP) and p-nitrophenylphosphate (pNPP) were investigated. C- and N-terminal shortening revealed that neither part of the phosphorylation (P)-domain are necessary for TNP-ATP binding. There is no indication of a second ATP site on the P-domain of the isolated loop, even though others reported previously of its existence by TNP-N(3)ADP affinity labeling of the full enzyme. Fluorescein isothiocyanate (FITC)-anisotropy measurements reveal a considerable stability of the nucleotide (N)-domain suggesting that it may not undergo a substantial conformational change upon ATP binding. The FITC modified loop showed only slightly diminished phosphatase activity, most likely due to a pNPP site on the N-domain around N398 whose mutation to D reduced the phosphatase a

Název v anglickém jazyce

The phosphatase activity of the isolated H-4-H-5 loop of Na+/K+ ATPase resides outside its ATP binding site

Popis výsledku anglicky

The structural stability of the large cytoplasmic domain (H-4-H-5 loop) of mouse alpha(1) subunit of Na+/K+ ATPase (L354-I777), the number and the location of its binding sites for 2'-3'-O-(trinitrophenyl) adenosine 5'-triphosphate (TNP-ATP) and p-nitrophenylphosphate (pNPP) were investigated. C- and N-terminal shortening revealed that neither part of the phosphorylation (P)-domain are necessary for TNP-ATP binding. There is no indication of a second ATP site on the P-domain of the isolated loop, even though others reported previously of its existence by TNP-N(3)ADP affinity labeling of the full enzyme. Fluorescein isothiocyanate (FITC)-anisotropy measurements reveal a considerable stability of the nucleotide (N)-domain suggesting that it may not undergo a substantial conformational change upon ATP binding. The FITC modified loop showed only slightly diminished phosphatase activity, most likely due to a pNPP site on the N-domain around N398 whose mutation to D reduced the phosphatase a

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

European Journal of Biochemistry

ISSN

0014-2956

e-ISSN

—

Svazek periodika

19

Číslo periodika v rámci svazku

271

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

3923-3936

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—