Crystallization and preliminary crystallographic characterization of the extrinsic PsbP protein of photosystem II from Spinacia oleracea
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12640%2F09%3A00010071" target="_blank" >RIV/60076658:12640/09:00010071 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/67179843:_____/09:00343418 RIV/61388963:_____/09:00343418
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Crystallization and preliminary crystallographic characterization of the extrinsic PsbP protein of photosystem II from Spinacia oleracea
Popis výsledku v původním jazyce
Preliminary X-ray diffraction analysis of the extrinsic PsbP protein of photosystem II from spinach (Spinacia oleracea) was performed using N-terminally His-tagged recombinant PsbP protein overexpressed in Escherichia coli. Recombinant PsbP protein (thrombin-digested recombinant His-tagged PsbP) stored in bis-Tris buffer pH 6.00 was crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion technique with PEG 550 MME as a precipitant and zinc sulfate as an additive. SDS-PAGE analysis of a dissolved crystal showed that the crystals did not contain the degradation products of recombinant PsbP protein. PsbP crystals diffracted to 2.06 angstrom resolution in space group P2(1)2(1)2(1), with unit-cell parameters a = 38.68, b = 46.73, c = 88.9 angstrom.
Název v anglickém jazyce
Crystallization and preliminary crystallographic characterization of the extrinsic PsbP protein of photosystem II from Spinacia oleracea
Popis výsledku anglicky
Preliminary X-ray diffraction analysis of the extrinsic PsbP protein of photosystem II from spinach (Spinacia oleracea) was performed using N-terminally His-tagged recombinant PsbP protein overexpressed in Escherichia coli. Recombinant PsbP protein (thrombin-digested recombinant His-tagged PsbP) stored in bis-Tris buffer pH 6.00 was crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion technique with PEG 550 MME as a precipitant and zinc sulfate as an additive. SDS-PAGE analysis of a dissolved crystal showed that the crystals did not contain the degradation products of recombinant PsbP protein. PsbP crystals diffracted to 2.06 angstrom resolution in space group P2(1)2(1)2(1), with unit-cell parameters a = 38.68, b = 46.73, c = 88.9 angstrom.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LC06010" target="_blank" >LC06010: Centrum biokatalýzy a biotransformací</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2009
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications
ISSN
1744-3091
e-ISSN
—
Svazek periodika
65
Číslo periodika v rámci svazku
february
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000263071400011
EID výsledku v databázi Scopus
—