Potlačení mitochondriálních proteinů IscS a IscU skládajících železo-sirné klustery vede k utlumení aktivní mitochondrie procyklického stádia Trypanosoma brucei

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F06%3A00048730" target="_blank" >RIV/60077344:_____/06:00048730 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Knock-downs of mitochondrial iron-sulfur cluster assembly proteins IscS and IscU down-regulate the active mitochondrion of procyclic Trypanosoma brucei

Popis výsledku v původním jazyce

Enzymes of citric acid cycle and components of respiratory chain contain multiple iron-sulfur (FeS) proteins. Here we demonstrate that two mitochondrial proteins, the cysteine desulfurase TbiscS and the metallochaperone TbiscU, are functionally conservedin trypanosomes and essential for this parasite. Knock-downs of TbiscS and TbiscU in the procyclic stage by means of RNA interference resulted in reduced activity of the marker FeS enzyme aconitase in both the mitochondrion and cytosol because of the lack of FeS clusters. Moreover, down-regulation of TbiscS and TbiscU affected the metabolism of procyclic T. brucei so that their mitochondria resembled the organelle of the bloodstream stage. The results indicate that mitochondrial FeS cluster assembly isindispensable for completion of the T. brucei life cycle.

Název v anglickém jazyce

Knock-downs of mitochondrial iron-sulfur cluster assembly proteins IscS and IscU down-regulate the active mitochondrion of procyclic Trypanosoma brucei

Popis výsledku anglicky

Enzymes of citric acid cycle and components of respiratory chain contain multiple iron-sulfur (FeS) proteins. Here we demonstrate that two mitochondrial proteins, the cysteine desulfurase TbiscS and the metallochaperone TbiscU, are functionally conservedin trypanosomes and essential for this parasite. Knock-downs of TbiscS and TbiscU in the procyclic stage by means of RNA interference resulted in reduced activity of the marker FeS enzyme aconitase in both the mitochondrion and cytosol because of the lack of FeS clusters. Moreover, down-regulation of TbiscS and TbiscU affected the metabolism of procyclic T. brucei so that their mitochondria resembled the organelle of the bloodstream stage. The results indicate that mitochondrial FeS cluster assembly isindispensable for completion of the T. brucei life cycle.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

281

Číslo periodika v rámci svazku

39

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

28679-28686

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—