Crystallization and diffraction analysis of the serpin IRS-2 from the hard tick Ixodes ricinus
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F10%3A00349395" target="_blank" >RIV/60077344:_____/10:00349395 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68378050:_____/10:00349395 RIV/61388963:_____/10:00349395
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Crystallization and diffraction analysis of the serpin IRS-2 from the hard tick Ixodes ricinus
Popis výsledku v původním jazyce
IRS-2 from the hard tick Ixodes ricinus belongs into the serpin family of protease inhibitors. It is produced in the tick salivary glands, and its anti-inflammatory activity suggests a role in the parasitehost interaction. Recombinant IRS-2 prepared by heterologous expression in bacterial system was crystallized and crystals diffracted to resolution 1.8 ?. IRS-2 was cleaved during crystallization by contaminating proteases. This processing of IRS-2 mimicked the specific cleavage of serpin by its targetprotease and resulted in a more stable R conformation, which produced well-diffracting crystals. Activity profiling with specific substrates and inhibitors demonstrated traces of serine and cysteine proteases in the protein stock solution.
Název v anglickém jazyce
Crystallization and diffraction analysis of the serpin IRS-2 from the hard tick Ixodes ricinus
Popis výsledku anglicky
IRS-2 from the hard tick Ixodes ricinus belongs into the serpin family of protease inhibitors. It is produced in the tick salivary glands, and its anti-inflammatory activity suggests a role in the parasitehost interaction. Recombinant IRS-2 prepared by heterologous expression in bacterial system was crystallized and crystals diffracted to resolution 1.8 ?. IRS-2 was cleaved during crystallization by contaminating proteases. This processing of IRS-2 mimicked the specific cleavage of serpin by its targetprotease and resulted in a more stable R conformation, which produced well-diffracting crystals. Activity profiling with specific substrates and inhibitors demonstrated traces of serine and cysteine proteases in the protein stock solution.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2010
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section F
ISSN
1744-3091
e-ISSN
—
Svazek periodika
F66
Číslo periodika v rámci svazku
11
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000283714100011
EID výsledku v databázi Scopus
—