Divergence of Erv1-Associated Mitochondrial Import and Export Pathways in Trypanosomes and Anaerobic Protists

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F13%3A00392442" target="_blank" >RIV/60077344:_____/13:00392442 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60076658:12310/13:43885280

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1128/EC.00304-12" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1128/EC.00304-12</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1128/EC.00304-12" target="_blank" >10.1128/EC.00304-12</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Divergence of Erv1-Associated Mitochondrial Import and Export Pathways in Trypanosomes and Anaerobic Protists

Popis výsledku v původním jazyce

In yeast (Saccharomyces cerevisiae) and animals, the sulfhydryl oxidase Erv1 functions with Mia40 in the import and oxidative folding of numerous cysteine-rich proteins in the mitochondrial intermembrane space (IMS). Erv1 is also required for Fe-S cluster assembly in the cytosol, which uses at least one mitochondrially derived precursor. Here, we characterize an essential Erv1 orthologue from the protist Trypanosoma brucei (TbERV1), which naturally lacks a Mia40 homolog. We report kinetic parameters forphysiologically relevant oxidants cytochrome c and O2, unexpectedly find O2 and cytochrome c are reduced simultaneously, and demonstrate that efficient reduction of O2 by TbERV1 is not dependent upon a simple O2 channel defined by conserved histidine and tyrosine residues. Massive mitochondrial swelling following TbERV1 RNA interference (RNAi) provides evidence that trypanosome Erv1 functions in IMS protein import despite the natural absence of the key player in the yeast and animal imp

Název v anglickém jazyce

Divergence of Erv1-Associated Mitochondrial Import and Export Pathways in Trypanosomes and Anaerobic Protists

Popis výsledku anglicky

In yeast (Saccharomyces cerevisiae) and animals, the sulfhydryl oxidase Erv1 functions with Mia40 in the import and oxidative folding of numerous cysteine-rich proteins in the mitochondrial intermembrane space (IMS). Erv1 is also required for Fe-S cluster assembly in the cytosol, which uses at least one mitochondrially derived precursor. Here, we characterize an essential Erv1 orthologue from the protist Trypanosoma brucei (TbERV1), which naturally lacks a Mia40 homolog. We report kinetic parameters forphysiologically relevant oxidants cytochrome c and O2, unexpectedly find O2 and cytochrome c are reduced simultaneously, and demonstrate that efficient reduction of O2 by TbERV1 is not dependent upon a simple O2 channel defined by conserved histidine and tyrosine residues. Massive mitochondrial swelling following TbERV1 RNA interference (RNAi) provides evidence that trypanosome Erv1 functions in IMS protein import despite the natural absence of the key player in the yeast and animal imp

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Eukaryotic Cell

ISSN

1535-9778

e-ISSN

—

Svazek periodika

12

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

343-355

Kód UT WoS článku

000314213000019

EID výsledku v databázi Scopus

—