Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Different toxicity of the novel Bacillus thuringiensis (Bacillales: Bacillaceae) strain LLP29 against Aedes albopictus and Culex quinquefasciatus (Diptera: Culicidae)

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F13%3A00393859" target="_blank" >RIV/60077344:_____/13:00393859 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.bioone.org/doi/pdf/10.1603/EC12308" target="_blank" >http://www.bioone.org/doi/pdf/10.1603/EC12308</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1603/EC12308" target="_blank" >10.1603/EC12308</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Different toxicity of the novel Bacillus thuringiensis (Bacillales: Bacillaceae) strain LLP29 against Aedes albopictus and Culex quinquefasciatus (Diptera: Culicidae)

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Bacillus thuringiensis (Bt) (Berliner) strain LLP29 produces a crystal protein Cyt1Aa6 toxic to mosquito vectors of human diseases. However, the susceptibility of Culex quinquefasciatus (Say) in the current study was 8.25 times higher than that of Aedesalbopictus (Skuse) with this single protein Cyt1Aa6 puriŢed from LLP29. To understand the mechanism of the novel mosquitocidal protein, the binding characteristic of brush border membrane vesicles from the two tested mosquitoes was investigated. Enzyme-linked immunosorbent assay showed that Cyt1Aa6 bound to the two mosquitoes of brush border membrane vesicles. However, the titer of Ae. albopictus was a little higher than that of Cx. quinquefasciatus, with 3.21 and 2.91, respectively. Ligand Western blotanalysis showed Cyt1Aa6 toxin speciŢcally bound to the same three proteins (i.e., 68, 54, and 26 kDa) in the two mosquitoes, but one another protein, approximately to 37 kDa, could just be detected in Cx. quinquefasciatus. However, littl

  • Název v anglickém jazyce

    Different toxicity of the novel Bacillus thuringiensis (Bacillales: Bacillaceae) strain LLP29 against Aedes albopictus and Culex quinquefasciatus (Diptera: Culicidae)

  • Popis výsledku anglicky

    Bacillus thuringiensis (Bt) (Berliner) strain LLP29 produces a crystal protein Cyt1Aa6 toxic to mosquito vectors of human diseases. However, the susceptibility of Culex quinquefasciatus (Say) in the current study was 8.25 times higher than that of Aedesalbopictus (Skuse) with this single protein Cyt1Aa6 puriŢed from LLP29. To understand the mechanism of the novel mosquitocidal protein, the binding characteristic of brush border membrane vesicles from the two tested mosquitoes was investigated. Enzyme-linked immunosorbent assay showed that Cyt1Aa6 bound to the two mosquitoes of brush border membrane vesicles. However, the titer of Ae. albopictus was a little higher than that of Cx. quinquefasciatus, with 3.21 and 2.91, respectively. Ligand Western blotanalysis showed Cyt1Aa6 toxin speciŢcally bound to the same three proteins (i.e., 68, 54, and 26 kDa) in the two mosquitoes, but one another protein, approximately to 37 kDa, could just be detected in Cx. quinquefasciatus. However, littl

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    ED - Fyziologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Economic Entomology

  • ISSN

    0022-0493

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    106

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

    1098-1102

  • Kód UT WoS článku

    000320111300005

  • EID výsledku v databázi Scopus