Fe(II) formation after interaction of the amyloid beta-peptide with iron-storage protein ferritin
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F18%3A00492375" target="_blank" >RIV/60077344:_____/18:00492375 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s10867-018-9498-3" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s10867-018-9498-3</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s10867-018-9498-3" target="_blank" >10.1007/s10867-018-9498-3</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Fe(II) formation after interaction of the amyloid beta-peptide with iron-storage protein ferritin
Popis výsledku v původním jazyce
The interaction of amyloid beta-peptide (A beta) with the iron-storage protein ferritin was studied in vitro. We have shown that A beta during fibril formation process is able to reduce Fe(III) from the ferritin core (ferrihydrite) to Fe(II). The A beta-mediated Fe(III) reduction yielded a two-times-higher concentration of free Fe(II) than the spontaneous formation of Fe(II) by the ferritin itself. We suggest that A beta can also act as a ferritin-specific metallochaperone-like molecule capturing Fe(III) from the ferritin ferrihydrite core. Our observation may partially explain the formation of Fe(II)-containing minerals in human brains suffering by neurodegenerative diseases.
Název v anglickém jazyce
Fe(II) formation after interaction of the amyloid beta-peptide with iron-storage protein ferritin
Popis výsledku anglicky
The interaction of amyloid beta-peptide (A beta) with the iron-storage protein ferritin was studied in vitro. We have shown that A beta during fibril formation process is able to reduce Fe(III) from the ferritin core (ferrihydrite) to Fe(II). The A beta-mediated Fe(III) reduction yielded a two-times-higher concentration of free Fe(II) than the spontaneous formation of Fe(II) by the ferritin itself. We suggest that A beta can also act as a ferritin-specific metallochaperone-like molecule capturing Fe(III) from the ferritin ferrihydrite core. Our observation may partially explain the formation of Fe(II)-containing minerals in human brains suffering by neurodegenerative diseases.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2018
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Biological Physics
ISSN
0092-0606
e-ISSN
—
Svazek periodika
44
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
237-243
Kód UT WoS článku
000441201500001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85046652384