Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Characterization of silk genes in Ephestia kuehniella and Galleria mellonella revealed duplication of sericin genes and highly divergent sequences encoding fibroin heavy chains

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F22%3A00564648" target="_blank" >RIV/60077344:_____/22:00564648 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/68378050:_____/22:00564648 RIV/60076658:12310/22:43905125

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fmolb.2022.1023381/pdf" target="_blank" >https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fmolb.2022.1023381/pdf</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2022.1023381" target="_blank" >10.3389/fmolb.2022.1023381</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Characterization of silk genes in Ephestia kuehniella and Galleria mellonella revealed duplication of sericin genes and highly divergent sequences encoding fibroin heavy chains

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Silk is a secretory product of numerous arthropods with remarkable mechanical properties. In this work, we present the complete sequences of the putative major silk proteins of E. kuehniella and compare them with those of G. mellonella, which belongs to the same moth family Pyralidae. To identify the silk genes of both species, we combined proteomic analysis of cocoon silk with a homology search in transcriptomes and genomic sequences to complement the information on both species. We analyzed structure of the candidate genes obtained, their expression specificity and their evolutionary relationships. We demonstrate that the silks of E. kuehniella and G. mellonella differ in their hydrophobicity and that the silk of E. kuehniella is highly hygroscopic. In our experiments, we show that the number of genes encoding sericins is higher in G. mellonella than in E. kuehniella. By analyzing the synteny of the chromosomal segment encoding sericin genes in both moth species, we found that the region encoding sericins is duplicated in G. mellonella. Finally, we present the complete primary structures of nine fibH genes and proteins from both families of the suborder Pyraloidea and discuss their specific and conserved features. This study provides a foundation for future research on the evolution of silk proteins and lays the groundwork for future detailed functional studies.

  • Název v anglickém jazyce

    Characterization of silk genes in Ephestia kuehniella and Galleria mellonella revealed duplication of sericin genes and highly divergent sequences encoding fibroin heavy chains

  • Popis výsledku anglicky

    Silk is a secretory product of numerous arthropods with remarkable mechanical properties. In this work, we present the complete sequences of the putative major silk proteins of E. kuehniella and compare them with those of G. mellonella, which belongs to the same moth family Pyralidae. To identify the silk genes of both species, we combined proteomic analysis of cocoon silk with a homology search in transcriptomes and genomic sequences to complement the information on both species. We analyzed structure of the candidate genes obtained, their expression specificity and their evolutionary relationships. We demonstrate that the silks of E. kuehniella and G. mellonella differ in their hydrophobicity and that the silk of E. kuehniella is highly hygroscopic. In our experiments, we show that the number of genes encoding sericins is higher in G. mellonella than in E. kuehniella. By analyzing the synteny of the chromosomal segment encoding sericin genes in both moth species, we found that the region encoding sericins is duplicated in G. mellonella. Finally, we present the complete primary structures of nine fibH genes and proteins from both families of the suborder Pyraloidea and discuss their specific and conserved features. This study provides a foundation for future research on the evolution of silk proteins and lays the groundwork for future detailed functional studies.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10605 - Developmental biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2022

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Frontiers in molecular biosciences

  • ISSN

    2296-889X

  • e-ISSN

    2296-889X

  • Svazek periodika

    9

  • Číslo periodika v rámci svazku

    NOV 29

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

    1023381

  • Kód UT WoS článku

    000898484800001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85143895901