Konstrukce osy hedvábného vlákna

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077395%3A_____%2F04%3A00101623" target="_blank" >RIV/60077395:_____/04:00101623 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Construction of silk fiber core in Lepidoptera

Popis výsledku v původním jazyce

The formation of silk fiber in Lepidoptera is based on interactions between amino acid repeats in the major silk protein, heavy chain fibroin (H-fibroin). The processing of H-fibroin with hydrophobic repeats is facilitated by L-fibroin and P25 protein, which are lacking in saturniid moths that produce H-fibroin with amphiphilic repeats. Fiber properties depend on the nature, regularity, and higher order organization of the repeats. In the "bombycoid" type, strings of 2-13 short motifs such as GAGAGS areinterrupted by spacers which prevent excessive crystallization. In the "pyraloid" H-fibroin, assemblies of several complex motifs constitute highly regular repeats. Amino acids with bulky side chains participate in H-fibroin crosslinking. Repeat homogeneity appears crucial for the alignment and interaction of the disjunct motifs that must be precisely registered to form crystallites

Název v anglickém jazyce

Construction of silk fiber core in Lepidoptera

Popis výsledku anglicky

The formation of silk fiber in Lepidoptera is based on interactions between amino acid repeats in the major silk protein, heavy chain fibroin (H-fibroin). The processing of H-fibroin with hydrophobic repeats is facilitated by L-fibroin and P25 protein, which are lacking in saturniid moths that produce H-fibroin with amphiphilic repeats. Fiber properties depend on the nature, regularity, and higher order organization of the repeats. In the "bombycoid" type, strings of 2-13 short motifs such as GAGAGS areinterrupted by spacers which prevent excessive crystallization. In the "pyraloid" H-fibroin, assemblies of several complex motifs constitute highly regular repeats. Amino acids with bulky side chains participate in H-fibroin crosslinking. Repeat homogeneity appears crucial for the alignment and interaction of the disjunct motifs that must be precisely registered to form crystallites

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/IAA5007402" target="_blank" >IAA5007402: Evoluce hedvábí a vztah mezi jeho složením a vlastnostmi</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biomacromolecules

ISSN

1525-7797

e-ISSN

—

Svazek periodika

5

Číslo periodika v rámci svazku

-

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

666-674

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—