Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Novel bisquaternary oximes - reactivation of acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase inhibited by paraoxon

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60162694%3AG44__%2F09%3A00002173" target="_blank" >RIV/60162694:G44__/09:00002173 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/60460709:41330/09:30602 RIV/00216208:11160/09:00210143

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Novel bisquaternary oximes - reactivation of acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase inhibited by paraoxon

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Four novel bisquaternary aldoxime cholinesterase reactivators differing in their chemical structure were prepared. Afterwards, their biological activity was evaluated for their ability to reactivate acetylcholinesterase (AChE; EC 3.1.1.7) and butyrylcholinesterase (BuChE; EC 3.1.1.8) inhibited by paraoxon. Their reactivation activity was compared with standard reactivators-pralidoxime, obidoxime and HI-6-which are clinically used at present. As it resulted, none of the prepared compounds surpassed obidoxime, which is considered to be the most potent compound if used for reactivation of AChE inhibited by paraoxon. In case of BuChE reactivation, two compounds (K053 and K068) achieved similar results as obidoxime.

  • Název v anglickém jazyce

    Novel bisquaternary oximes - reactivation of acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase inhibited by paraoxon

  • Popis výsledku anglicky

    Four novel bisquaternary aldoxime cholinesterase reactivators differing in their chemical structure were prepared. Afterwards, their biological activity was evaluated for their ability to reactivate acetylcholinesterase (AChE; EC 3.1.1.7) and butyrylcholinesterase (BuChE; EC 3.1.1.8) inhibited by paraoxon. Their reactivation activity was compared with standard reactivators-pralidoxime, obidoxime and HI-6-which are clinically used at present. As it resulted, none of the prepared compounds surpassed obidoxime, which is considered to be the most potent compound if used for reactivation of AChE inhibited by paraoxon. In case of BuChE reactivation, two compounds (K053 and K068) achieved similar results as obidoxime.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FP - Ostatní lékařské obory

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/IAA603020901" target="_blank" >IAA603020901: Význam hub a aktinomycet pro rozklad odumřelé rostlinné hmoty v ekosystémech kontaminovaných těžkými kovy.</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Molecules

  • ISSN

    1420-3049

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    14

  • Číslo periodika v rámci svazku

    12

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000273043200009

  • EID výsledku v databázi Scopus