The preparation, in vitro screening and molecular docking of symmetrical bisquaternary cholinesterase inhibitors containing a but-(2E)-en-1,4-diyl connecting linkage
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60162694%3AG44__%2F11%3A00002456" target="_blank" >RIV/60162694:G44__/11:00002456 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/44555601:13440/11:43881401 RIV/00216208:11160/11:10100542
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2010.496362" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2010.496362</a>
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The preparation, in vitro screening and molecular docking of symmetrical bisquaternary cholinesterase inhibitors containing a but-(2E)-en-1,4-diyl connecting linkage
Popis výsledku v původním jazyce
In this paper, we describe 17 novel bisquaternary compounds and analyse their effect on AChE inhibition. The newly prepared compounds were evaluated in vitro using both human erythrocyte acetylcholinesterase (AChE) and human plasmatic butyrylcholinesterase. Their inhibitory ability was expressed as an IC50 and then compared to standard carbamate drugs and two AChE reactivators. One of these novel compounds provided promising AChE inhibition (nM range) in vitro and better than the currently used standards. Additionally, a kinetics assay confirmed the non-competitive inhibition of hAChE by this novel compound. Consequently, the docking results confirmed the apparent ?-? or ?-cationic interactions with key amino acid residues of hAChE and the binding of the chosen compound aside enzyme catalytic site.
Název v anglickém jazyce
The preparation, in vitro screening and molecular docking of symmetrical bisquaternary cholinesterase inhibitors containing a but-(2E)-en-1,4-diyl connecting linkage
Popis výsledku anglicky
In this paper, we describe 17 novel bisquaternary compounds and analyse their effect on AChE inhibition. The newly prepared compounds were evaluated in vitro using both human erythrocyte acetylcholinesterase (AChE) and human plasmatic butyrylcholinesterase. Their inhibitory ability was expressed as an IC50 and then compared to standard carbamate drugs and two AChE reactivators. One of these novel compounds provided promising AChE inhibition (nM range) in vitro and better than the currently used standards. Additionally, a kinetics assay confirmed the non-competitive inhibition of hAChE by this novel compound. Consequently, the docking results confirmed the apparent ?-? or ?-cationic interactions with key amino acid residues of hAChE and the binding of the chosen compound aside enzyme catalytic site.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
FR - Farmakologie a lékárnická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/OVUOFVZ200805" target="_blank" >OVUOFVZ200805: INHIBITOR - Výzkum nových inhibitorů acetylcholinesterasy jako profylaxe intoxikací nervově-paralytickými látkami</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry
ISSN
1475-6366
e-ISSN
—
Svazek periodika
26
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
245-253
Kód UT WoS článku
000288441700013
EID výsledku v databázi Scopus
—