Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Electrochemical determination of activity of acetylcholinesterase immobilized on magnetic particles

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60162694%3AG44__%2F16%3A43875609" target="_blank" >RIV/60162694:G44__/16:43875609 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/62156489:43410/16:43909873 RIV/00216275:25310/16:39902006

  • Výsledek na webu

    <a href="http://electrochemsci.org/papers/vol11/110604840.pdf" target="_blank" >http://electrochemsci.org/papers/vol11/110604840.pdf</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.20964/2016.06.39" target="_blank" >10.20964/2016.06.39</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Electrochemical determination of activity of acetylcholinesterase immobilized on magnetic particles

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Acetylcholinesterase (AChE) is an enzyme which terminates action of neurotransmitter acetylcholine in cholinergic system. Activity of enzyme is commonly assayed by Ellman's method which has significant disadvantages like instability of reagents. Inability to use enzyme from the mixture repeatedly is another disadvantage. Therefore, we developed process using N-(3-dimethylaminopropyl)-N'-ethylcarbodiimide hydrochloride (EDC) to immobilize AChE on the surface of magnetic particles, which enable to separate enzyme and use it repeatedly. To determinate activity of enzyme, we optimized square wave voltammetry (SWV) method where screen-printed sensor with Prussian blue (PB) modified working electrode was performed. We report limit of detection equal 8.1 mu M for a tested inhibitor of AChE tacrine. Comparing to the standard Ellman's test, the immobilized enzyme has limited sensitivity to interferences caused by organic solvents. The proposed method is readily to practical application.

  • Název v anglickém jazyce

    Electrochemical determination of activity of acetylcholinesterase immobilized on magnetic particles

  • Popis výsledku anglicky

    Acetylcholinesterase (AChE) is an enzyme which terminates action of neurotransmitter acetylcholine in cholinergic system. Activity of enzyme is commonly assayed by Ellman's method which has significant disadvantages like instability of reagents. Inability to use enzyme from the mixture repeatedly is another disadvantage. Therefore, we developed process using N-(3-dimethylaminopropyl)-N'-ethylcarbodiimide hydrochloride (EDC) to immobilize AChE on the surface of magnetic particles, which enable to separate enzyme and use it repeatedly. To determinate activity of enzyme, we optimized square wave voltammetry (SWV) method where screen-printed sensor with Prussian blue (PB) modified working electrode was performed. We report limit of detection equal 8.1 mu M for a tested inhibitor of AChE tacrine. Comparing to the standard Ellman's test, the immobilized enzyme has limited sensitivity to interferences caused by organic solvents. The proposed method is readily to practical application.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CG - Elektrochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Electrochemical Science

  • ISSN

    1452-3981

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    11

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6

  • Stát vydavatele periodika

    CS - Srbsko a Černá Hora

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    4840-4849

  • Kód UT WoS článku

    000378559300050

  • EID výsledku v databázi Scopus